TALLER DEL MODULO CINCO BIOQUIMICA GENERAL Y APLICADA A LA

Dra. Bélgica E. Aguilar Mg.Sc.
Deportologa - Hebeatra
DOCENTE ÁREA DE LA EDUCACIÓN ARTE Y COMUNICACIÓN
CARRERA DE CULTURA FÍSICAPágina 16



BIOQUIMICA GENERAL Y APLICADA

BIOQUIMICA GENERAL Y APLICADA
2010- 2011

BIOQUIMICA GENERAL Y APLICADA
2010- 2011

BIOQUIMICA GENERAL Y APLICADA
2010- 2011



Dra. Bélgica E. Aguilar Mg. Sc. DEPORTOLOGA – HEBEATRA
DOCENTE DEL ÁREA DE LA EDUCACIÓN EL ARTE Y LA COMUNICACIÓN. [email protected]
Página 23

UNIVERSIDAD NACIONAL DE LOJAÁREA DE LA EDUCACIÓN, EL ARTE Y LA COMUNICACIÓNCARRERA DE CULTURA FÍSICA
UNIVERSIDAD NACIONAL DE LOJA
ÁREA DE LA EDUCACIÓN, EL ARTE Y LA COMUNICACIÓN
CARRERA DE CULTURA FÍSICA




DEPORTES DE CONJUNTO: EL BALONCESTO Y SU DIDÁCTICA
BIOQUIMICA GENERAL Y APLICADA


COORDINADOR
DRA. BÉLGICA E. AGUILAR A.

SEPTIEMBRE– FEBRERO
LOJA-ECUADOR


DATOS INFORMATIVOS
DENOMINACIÓN DELTALLER DEL MÓDULO CINCO:
BIOQUIMICA GENERAL Y APLICADA
TIEMPO
Duración 100 horas
CREDITOS
Equivalente a 6.25 créditos.
1 Crédito equivale a 32 horas globales.
1 Crédito equivale a 16 horas reales.
1 Crédito equivale a 16 horas extra aula
CORDINADORA DEL TALLER
Responsable: Dra. Bélgica E. Aguilar A.
COORDINADORES DEL MÓDULO:
Lic. Nelson E. Ramón Rodríguez.
Lic. Vinicio Iñiguez Cabrera
Duración 250 horas, equivalente a 15,62 créditos.
TALLERES
N° 1. Organización y Gestión de Centros Escolares.
Duración 150 horas, equivalente a 9,37 créditos
Responsable: Abg. Augusto Swing T.
Dra. Rosa Álvarez

PERIODO:
Primer Quimestre – Septiembre – Febrero
PRESENTACIÓN
Consideramos que la Bioquímica es parte fundamental del módulo de Baloncesto por que los conocimientos que se impartirá en el proceso - enseñanza aprendizaje permitirá combinar todos los procesos permitiendo perfeccionar en lo Técnico, Táctico, Estratégico y Reglamentario y Metodológico
La Bioquímica Deportiva puede considerarse hoy no solo una rama de la Bioquímica Funcional sino parte integrante de la Teoría de la Educación Física y el Entrenamiento Deportivo, ya que en sus objetivos actuales se encuentra el estudio de las particularidades funcionales que rigen el desarrollo de los procesos metabólicos durante la actividad física, además tiene en cuenta la utilización de las leyes de la Bioquímica y el desarrollo de los procesos para incrementar la capacidad de trabajo y la recuperación. La Bioquímica General permite partir de sus contenidos abordar los aspectos más generales sobre las biomoléculas orgánicas los mecanismos energéticos y el metabolismo intermediario logrando establecer las bases necesarias para su aplicación en la Bioquímica del Ejercicio Físico.
Es un gran espacio que nos lleva a conocer asuntos relacionados con la bioquímica, con certeza permite a los alumnos de la Carrera de Cultura Física descubrir las funciones mismas del ser humano desde lo intrincado de la bioquímica. La bioquímica estudia los seres vivientes, aplicando las técnicas y los principios fundamentales de la química al análisis de los fenómenos biológicos. Para el que estudia bioquímica las respuestas son simples para conocer la química de la vida, el gran enmarañado de reacciones químicas que ocurren dentro de la célula, están organizados de forma de minimizar las pérdidas energéticas y maximizar el beneficio biológico.
De esta forma, todos los seres vivos nacen, crecen, reproducen y mueren debido a reacciones químicas que dependen de algunos factores propios del individuo y el ambiente como la temperatura, la cantidad y calidad de los sustratos para esas reacciones, la forma de obtención y almacenamiento de alimentos etc.
Dentro de una lógica molecular, la vida viene intentando organizando el caos natural del universo y mantenerse como el fenómeno más extraordinario que el universo, es sin duda, testimonio de los últimos 4,5 billones de años.
Las bases de la bioquímica son la fisicoquímica y la química orgánica e inorgánica, el estudio de los seres vivos comprende el análisis de su composición y de los mecanismos que permiten sostener dicha composición relativamente constante así como de las modificaciones que ocurren en ellos, debido a sus funciones o desarrollo en modificaciones del ambiente. Como educadora presento este taller que cubrirá algunas necesidades personales y profesionales de quienes participan en este proceso Enseñanza – Aprendizaje.
DESCRIPCIÓN DE LA PROBLEMÁTICA QUE ABORDA EL MÓDULO CINCO
El baloncesto como deporte de conjunto, en todos los niveles del Sistema Educativo Nacional, se genera como práctica parcial y asistemático, con escaso sustento teórico, técnico y metodológico, con bajos niveles de exigencia, no promueve el mejoramiento de la calidad de la Educación Física, el deporte formativo, recreativo y el de competencia; requiere, formar profesionales especializados que sean capaces de planificar, organizar y administrar contenidos curriculares generales y específicos, que validen los procesos de enseñanza aprendizaje, relacionando de manera efectiva los contenidos teóricos, técnicos y metodológicos acorde con los requerimientos sociales locales, regionales y nacionales.
EL OBJETO DE TRANSFORMACIÓN DEL MÓDULO CINCO
Los deportes de conjunto en general y el baloncesto en particular, en todos los niveles del Sistema Educativo Nacional, se generan como prácticas parciales y asístemáticas, con débil sustento teórico, técnico y metodológico. poco participativas, con bajos niveles de exigencia, y, no promueven el mejoramiento de la calidad de la Cultura Física y Deporte educativo-formativo, el de recreación y el de competencia por lo que la carrera tratara de preparar a Los profesionales de CULTURA FISICA Y DEPORTES para ejecutar Procesos de Enseñanza aprendizaje con dominio de conocimientos científicos de los fundamentos técnicos metodológicos, con fines educativos, formativos y competitivos; así como la planificación la organización administración, evaluación y la investigación para el desarrollo del baloncesto acorde con los requerimientos sociales, locales, regionales y nacionales
OBJETIVOS
OBJETIVO GENERAL DEL MÓDULO Y TALLER
Preparar a Los profesionales de Cultura Física y Deportes para ejecutar Procesos de Enseñanza aprendizaje con dominio de conocimientos científicos de los fundamentos técnicos metodológicos, con fines educativos, formativos y competitivos; así como la planificación la organización administración, evaluación, gestión y la investigación para el desarrollo del baloncesto en todas sus formas y manifestaciones.
Comprender a los seres vivos como máquinas físico-químicas productoras de trabajo que emplean energía química, la descripción del origen metabólico de enfermedades congénitas que se manifiestan durante el desarrollo y que mejoran su pronóstico después de establecer una adecuada intervención dietética y conocer las adaptaciones fisiológicas y bioquímicas del ejercicio y del entrenamiento físico.
OBJETIVOS ESPECIFICOS DEL MÓDULO CINCO Y TALLER.

Facilitar procesos de análisis y discusión a fin de que los futuros profesionales especializados en Cultura Física y Deportes desarrollen habilidades y destrezas para manejar el Proceso Enseñanza Aprendizaje de los fundamentos técnicos y metodológicos con fines educativos, formativos y de competencia
Integrar al profesional de Cultura Física y Deportes en el desarrollo de procesos de planificación, organización, administración, evaluación e investigación del baloncesto educativo, formativo, y competitivo.
Destacar que la Bioquímica implica el estudio de la química desde el análisis de los Fenómenos biológicos.
Conocer las bases bioquímicas de cómo está formado el cuerpo humano.
Comprender como la bioquímica es importante para los cultores y preparadores físicos y los entrenadores.
Aplicar métodos básicos de exploración funcional y análisis bioquímico de los diferentes sistemas y aparatos e interpretar sus resultados en relación con el desarrollo y el deporte.
Aplicar conocimientos bioquímicos y fisiológicos para la posterior comprensión de la fisiopatología y los mecanismos de producción de la enfermedad, así como los medios para el mantenimiento y prevención de la salud en el deportista y durante el desarrollo
PRÁCTICAS PROFESIONALES ALTERNATIVAS DEL MÓDULO CINCO
El Egresado en el Programa Carrera de Cultura Física y Deportes es un profesional que:
Orienta y ayuda al alumno en su desarrollo integral, ofreciendo experiencias de aprendizaje que posibiliten el ejercicio de su libre autonomía y, el acceso responsable al campo social.
Coadyuva al perfeccionamiento de la formación física de base, de la habilidad psico-motriz específica y la formación motriz general vinculado al deporte formativo-educativo, de competencia como base del deporte de alto rendimiento y a la cultura física de masas.
Desarrollo a través de las actividades gimnásticas, generales y recreativas, procesos que supervivan en el individuo después de la escuela, colegio y universidad, vale decir una educación del movimiento para la vida.
Desarrolla procesos metódicos-sistemáticos que permitan identificar situaciones problemas relacionadas con la biodinámica en las esferas públicas, semipúblicas y privada, a fin de impulsar programas de prevención y recuperación.
Diseña, ejecuta y evalúa proyectos de investigación en los ámbitos educativos para atender el Sistema Enseñanza Nacional.
PERFIL PROFESIONAL QUE CUBRE EL MÓDULO CINCO
El perfil profesional propuesto en la carrera, conlleva a que el egresado de Cultura Física y Deportes forme las capacidades en los ámbitos de:
Científico:
Conocimiento sobre la morfofisiología del cuerpo humano
Docencia:
Conocimientos pedagógicos, didácticos y psicológicos de la actividad educativo-física.
Conocimientos sobre las relaciones de desarrollo y adaptación del individuo al medio ambiente.
Técnico:
Técnicas para fomentar y desarrollar el deporte como mecanismo de higiene mental, y formación psíquica de la persona.
Administrativo:
Que pueda reconocer, analizar y definir alternativas para atender los requerimientos sociales de entidades y organismos afines con la profesión.
Comunitario:
Conocimientos sobre las relaciones de desarrollo y adaptación del individuo al medio ambiente
DESCRIPCIÓN DEL PROCESO DE INVESTIGACIÓN DEL MÓDULO CINCO
Primer Momento.
Análisis de las prácticas y campo profesional del Docente especializado en Cultura Física con referencia específica al baloncesto educativo formativo, y competitivo.
Recolección de la información empírica relacionada con la problemática seleccionada por cada grupo.
Caracterización de los problemas que forman parte del Objeto de Transformación del módulo.
Situación técnica, metodológica especializada y su incidencia en el baloncesto formativo educativo y competitivo.
Segundo Momento.
Elaboración de la matriz de consistencia lógica del proceso a investigar considerando las problemáticas seleccionadas.
Definición y aplicación de las estrategias metodológicas de la investigación
Análisis crítico de los datos empíricos y los elementos teórico-conceptuales obtenidos sobre el OT y sobre los que los alumnos elaboran conocimientos, principios generales, conclusiones individuales, consensos y acuerdos colectivos.
Tercer momento.
Construcción de las conclusiones sobre la problemática.
Contrastación de los datos empíricos.
Elaboración y socialización del informe final
Planteamiento de propuestas alternativas
Socialización y devolución de la investigación a la institución o grupos sociales investigados.
REFERENTES TEÓRICOS Y ACTIVIDADES PRÁCTICAS DEL TALLER
INTRODUCCIÓN A LA BIOQUIMICA
Introducción a las Bio-moléculas y al Metabolismo
Estructura de las células procaróticas.
Principales bioelementos y bio-moléculas que intervienen en los procesos metabólicos.
El agua
Estructura de la molécula del agua.
Propiedades fisicoquímicas del agua.
Relevancia Los amortiguadores en los sistemas biológicos.
Aminoácidos
Estructura y clasificación de los aminoácidos.
Estereo isómeros y propiedades ópticas de los aminoácidos.
Ionización de los aminoácidos y propiedades ácido-base. Curva de titulación.
Propiedades químicas de los aminoácidos.
Péptidos y proteínas.
Estructura y características del enlace peptídico.
Péptidos con actividad biológica oxitocina, glutatión, factor liberador de las gonadotropinas, etc.
Niveles estructurales de las proteínas.
Clasificación de las proteínas: estructurales, catalíticas, de defensa, de transporte, etc.
Propiedades físicas y químicas de las proteínas (ácido-base, solubilidad, etc.).
Enzimas y cinética enzimática.
Concepto de enzima.
Propiedades de las enzimas (centro activo y especificidad por el sustrato, requerimiento de coofactores y coenzimas, las vitaminas como coenzimas, isoenzimas, etc.).
Clasificación de las enzimas (deshidrogenasas, hidrolasas, cinasas, etc.).
Regulación de la actividad enzimática (efecto de temperatura, pH, fuerza iónica, concentración de sustrato, inhibidores, etc.).
Cinética enzimática.
Conceptos de Bioenergética.
Energía libre de Gibbs.
Energía libre y la constante de equilibrio de los sistemas biológicos. Procesos endergónicos y exergónicos.
Biomoléculas de alta energía (ATP, fosfoenolpiruvato, etc.).
Reacciones acopladas.
Ecuación de Michaelis-Menten, Km Vmax.
Métodos gráficos de Lineweaver-Burk y Eddie Hofstee.
Inhibición enzimática: inhibición reversible: competitiva, no competitiva y acompetitiva, inhibición irreversible.
Regulación enzimática.
Alosterismo: inhibidores y activadores.
Proenzimas.
Mecanismos de catálisis enzimática (ácido-base, óxido-reducción. etc.).
Carbohidratos.
Clasificación de los carbohidratos (con base en su número de átomos de carbono, su grupo funcional, el número de unidades).
Estructura de los monosacáridos.
Estructura y propiedades de los disacáridos.
Estructura e importancia biológica de los polisacáridos.
Proteoglicanos, glucoproteínas y glucolípidos.
Lípidos.
Clasificación de los lípidos.
Ácidos grasos. Estructura y propiedades.
Acetilglicéridos. Estructura y propiedades.
Ceras.
Lípidos estructurales. Membranas.
Lipoproteínas.
Separación y análisis de lípidos.
Nucleótidos.
Estructura química de las bases púricas y pirimídicas.
Nucleósidos (enlace N-glucosídico).
Nucleótidos (enlace fosfoéster).
Nucleótidos que no forman ácidos nucleicos.
Bioenergética y Bioquímica aplicada al ejercicio.
Sistemas Bioenergéticos
Evaluaciones fisiológicas de laboratorio y campo.
Evaluación de aptitudes físicas en distintas poblaciones. 
Pruebas de Ejercicio Cardiopulmonar.
Bases biológicas del entrenamiento aeróbico, anaeróbico, de fuerza y musculación, de velocidad y de potencia, y de flexibilidad. Niños, Salud, Educación Física y Deportes.
PRÁCTICAS PRE PROFESIONALES O PASANTÍAS Y ACTIVIDADES DE VINCULACIÓN CON LA COLECTIVIDAD DEL MÓDULO CINCO
El egresado en el Programa Carrera de Cultura. Física y Deportes es un profesional que:
Orienta y ayuda al alumno en su desarrollo integral, ofreciendo experiencias de aprendizaje que posibiliten el ejercicio de su libre autonomía y, el acceso responsable al campo social.
Coadyuva al perfeccionamiento de la formación física de base, de la habilidad psico-motriz específica y la formación motriz general vinculado al deporte formativo-educativo, de competencia como base del deporte de alto rendimiento y a la cultura física de masas.
Desarrollo a través de las actividades del baloncesto, generales y recreativas, procesos que supervivan en el individuo después de la escuela, colegio y universidad, vale decir una educación del movimiento para la vida.
Desarrolla procesos metódicos-sistemáticos que permitan identificar situaciones problemas relacionadas con la biodinámica en las esferas públicas, semipúblicas y privada, a fin de impulsar programas de prevención y recuperación.
Diseña, ejecuta y evalúa proyectos de investigación en los ámbitos educativos para atender el Sistema Enseñanza Nacional.
Convenios con Instituciones Públicas, Semipúblicas, Privadas y organizaciones barriales con el objeto de masificar la recreación y la utilización del tiempo libre.
Ayudantías con centros de Educación Especial, tales como la Escuela de Ciegos "Byron Eguiguren", "DINARIN", entre otros, con la práctica y masificación deportiva en las disciplinas de: Atletismo, Baloncesto, fútbol, gimnasia y natación.
METODOLOGÍA
En el proceso operativo del módulo se considerará las principales funciones de la Universidad como son: Investigación-desarrollo, formación de recursos humanos, y la vinculación con la colectividad, para conseguir esta finalidad en la formación de los profesionales especializados, estas funciones interactuarán y se convertirán en los primeros y principales apoyos para la obtención de aprendizajes significativos.
Se priorizará las técnicas y las estrategias del aprendizaje activo y grupal. El módulo sin duda tiene como eje dinamizador el proceso investigativo, que será abordado en tres momentos:
Problematización del Objeto de Transformación. Considerando los contenidos planteados, los estudiantes deberán realizar la revisión bibliográfica, elaboración de fichas de resumen, diario de campo, y análisis sobre los fundamentos básicos de las prácticas profesionales
Se trabajara en la elaboración de contenidos teórico técnicos del baloncesto educativo, formativo, y competitivo según la temática de la investigación seleccionada por el docente coordinador del modulo y estudiantes.
Se elaborarán los instrumentos de la investigación de campo, es decir; encuestas, entrevistas o guías de observación conforme a la guía del OT. Así como la elaboración de un plan de entrenamiento grafico y escrito del baloncesto.
Informes, socialización, y propuestas alternativas
PRODUCTOS ACREDITABLES DEL TALLER
Los productos acreditables del taller son el resultado del proceso académico investigativo, que serán evaluados, acreditados y calificados en forma permanente, sistemática e integral cuyas evidencias de aprendizaje se lograra a través de las estrategias metodológicas planificadas para el taller, se tomara en cuenta dos aspectos:
Dominio de conocimientos teóricos
Dominio de los conocimientos prácticos
Manejo de los contenidos teóricos -prácticas estudiadas en los diferentes momentos del taller, se evidenciara.
Pruebas de conocimientos orales y escritas
Ensayos demostraciones y exposiciones
Participación individual y grupal referida a :
Contribución oportuna, pertinente y fundamentada
CRITERIOS PARA LA EVALUACIÓN, ACREDITACIÓN Y CALIFICACIÓN, DE ACUERDO A LO QUE SE ESTABLECE EN EL PRESENTE REGLAMENTO DE RÉGIMEN ACADÉMICO DE LA UNIVERSIDAD NACIONAL DE LOJA
La evaluación es de carácter permanente, el estudio de cada uno de los documentos propuestos concluye con la sistematización y exposición de la síntesis y la aplicación en el proceso de investigación.
Las evaluaciones parciales se harán al concluir cada momento de la investigación a través del avance del proceso.
La evaluación final se realizará al concluir el módulo a través de la presentación del proyecto de mejoramiento de las prácticas del Baloncesto en Loja y la sustentación y socialización ante los actores que han intervenido en el proceso.
La acreditación tiene que ver con los trabajos individuales y grupales relacionados con la perspectiva de avanzar fundamentalmente en el proceso de construcción de nuevos conocimientos.
A nivel de la Carrera, en el Taller como parte del Módulo, los productos que serán acreditados son:
PROCESO ENSEÑANZA APRENDIZAJE: 50 %
Trabajo Grupal 10 %
Trabajo Individual 10 %
Tareas y Reportes 10 %
Práctica de Valores 10 %
Asistencia y Puntualidad 10 %
PRÁCTICA Y DOMINIO DE FUNDAMENTOS 50 %
Exámenes escritos y orales 30%
Ensayos, Demostraciones y Exposiciones 20 %
EQUIPO DOCENTE
Para la operatividad del Módulo, la Planta Docente está integrada de la siguiente manera:
COORDINADORA DEL TALLER DE BIOQUIMICA GENERAL Y APLICADA
Responsable: Dra. Bélgica Aguilar
COORDINADORES DE MÓDULO:
Responsable: Lic. Nelson E. Ramón Rodríguez y
Lic. A. Vinicio Iñiguez C.
COORDINADORES DE TALLERES:
Organización y Gestión de Centros Escolares:
Responsable: Abg. Augusto Swing T.
Dra. Rosa Alvarez T.
BIBLIOGRAFÍA
Thayer, R. E., Rice, C. L. Pettigrew, F. P. et al. The Fibre Composition of Skeletal Muscle, In: Principles of Exercise Biochemistry, 2nd ed. rev. (J. P. Poortmans, ed) Bruselas, Karger, 1993.
Bullock, J., Boyle, J. III, & Wang, M. B. (Eds.) (1984). Biochemistry: The National Medical Series for Independent Study (pp) Pennsylvania: Harwal Publishing Company.
Garrison, r. H., Jr., 6 Somer, e. (1985). The Nutrition Desk Reference. (NDR) Connecticut: Keats Publishing, Inc.
González - Ruano, E. (1986). Alimentación del atleta. Madrid, España: Editorial Marban, S.A.
Guthrie, H. A. (1989) Introductor y Nutrition (5ta. Ed). St Louis: The C.V. Mosby Co.
Guyton, A. (1977) Tratado de Fisiología Médica (5ta. Ed.) México: Nueva Editorial Interamericana.
Kerschner, V, L. (1984) Nutrición y Terapéutica Dietética. México: Editorial el Manual Moderno.
Mitchell, H.S., Rynbergen, H.J., Anderson, L., & Diblle, M. V. (1978). Nutrición y Dieta de Cooper (16ma. Ed) México: Editorial Interamericana.
Scheider, W. (1985) Nutrición: Conceptos Básicos y Aplicaciones. México: McGraw Hill.
Suiter, C. W. & Crowleu, M. F. (1984) Nutrición: Principles and Application in Health Promotion (2da. Ed.). Philadelphia: J.B. Lippincott Company.
Terrados C. N. (1992) Metabolismo energético durante la actividad física. En J. Gallego González (Ed) Fisiología de la actividad Física y del deporte. Madrid: McGrraw Hill Interamericana de España.
West, J. B. (1986) Best y Taylor Fisiológicas de la Práctica Médica. (11ma. Ed) Buenos Aires: Editorial Médica Panamericana.
Williams, S. R. (1985) Nutrition and Diet Therapy. St Louis: times Mirror/Mosby College Publishing Co.
Zamora Navarro, S, Sánchez de Medina, F. Gil Hernández, A, Antonio, J., & Pérez M. (1992) Nutrición y dietética en la actividad física. En: J. Gallego González (Ed) Fisiología de la Actividad Física y del Deporte. Madrid: McGraw-Hill- Interamericana. España. 1992.


MATRIZ DE DESARROLLO DEL TALLER





PERIODOS
REFERENTES TEÓRICO- PRÁCTICOS.
ESTRATEGIAS DIDÁCTICAS.
EVALUACIÓN
MOMENTO UNO

Septiembre octubre
Introducción a la Bioquímica
Introducción a las Bio-moléculas y al Metabolismo
Estructura de las células procaróticas. Principales bioelementos y bio-moléculas que intervienen en los procesos metabólicos.
El agua
Estructura de la molécula del agua. Propiedades fisicoquímicas del agua. Relevancia Los amortiguadores en los sistemas biológicos.
Aminoácidos
Estructura y clasificación de los aminoácidos. Estereo isómeros y propiedades ópticas de los aminoácidos. Ionización de los aminoácidos y propiedades ácido-base. Curva de titulación. Propiedades químicas de los aminoácidos.
Péptidos y proteínas.
Estructura y características del enlace peptídico. Péptidos con actividad biológica oxitocina, glutatión, factor liberador de las gonadotropinas, etc. Niveles estructurales de las proteínas. Clasificación de las proteínas: estructurales, catalíticas, de defensa, de transporte, etc. Propiedades físicas y químicas de las proteínas (ácido-base, solubilidad, etc.).
Enzimas y cinética enzimática.
Concepto de enzima. Propiedades de las enzimas (centro activo y especificidad por el sustrato, requerimiento de coofactores y coenzimas, las vitaminas como coenzimas, isoenzimas, etc.). Clasificación de las enzimas (deshidrogenasas, hidrolasas, cinasas, etc.). Regulación de la actividad enzimática (efecto de temperatura, pH, fuerza iónica, concentración de sustrato, inhibidores, etc.). Cinética enzimática. Conceptos de Bioenergética. Energía libre de Gibbs. Energía libre y la constante de equilibrio de los sistemas biológicos. Procesos endergónicos y exergónicos.
Biomoléculas de alta energía (ATP, fosfoenolpiruvato, etc.). Reacciones acopladas. Ecuación de Michaelis-Menten, Km V max. Métodos gráficos de Lineweaver-Burk y Eddie Hofstee. Inhibición enzimática: inhibición reversible: competitiva, no competitiva y acompetitiva, inhibición irreversible.
Regulación enzimática. Alosterismo: inhibidores y activadores. Proenzimas. Mecanismos de catálisis enzimática (ácido-base, óxido-reducción. etc.).
Conferencias foro.

Lectura comentada del material bibliográfico.

Ampliación de bibliografía.

Discusión en grupos.

Exposición en plenaria.

Elaboración de reportes teóricos.

Descripción de observaciones.

Participación individual

Participación grupal

Presentación de reportes

Trabajo Práctico.



PERIODOS
REFERENTES TEÓRICO- PRÁCTICOS.
ESTRATEGIAS DIDÁCTICAS.
EVALUACIÓN
MOMENTO DOS
Noviembre Diciembre
Carbohidratos.
Clasificación de los carbohidratos (con base en su número de átomos de carbono, su grupo funcional, el número de unidades).
Estructura de los monosacáridos.
Estructura y propiedades de los disacáridos.
Estructura e importancia biológica de los polisacáridos.
Proteoglicanos, glicoproteínas y glucolípidos.
Lípidos.
Clasificación de los lípidos.
Ácidos grasos. Estructura y propiedades. Acetilglicéridos. Estructura y propiedades.
Ceras. Lípidos estructurales. Membranas.
Lipoproteínas.
Separación y análisis de lípidos.
Conferencias foro.

Lectura comentada del material bibliográfico.

Ampliación de bibliografía.

Discusión en grupos.

Exposición en plenaria.

Elaboración de reportes teóricos.

Descripción de observaciones.

Participación individual

Participación grupal

Presentación de reportes


Trabajo Práctico.

PERIODOS
REFERENTES TEÓRICO- PRÁCTICOS.
ESTRATEGIAS DIDÁCTICAS.
EVALUACIÓN
MOMENTO TRES
Enero Febrero
Nucleótidos.
Estructura química de las bases púricas y pirimídicas.
Nucleósidos (enlace N-glucosídico).
Nucleótidos (enlace fosfoéster). Nucleótidos que no forman ácidos nucleicos.
Bioenergética y Bioquímica aplicada al ejercicio.
Sistemas Bioenergéticos
Evaluaciones fisiológicas de laboratorio y campo. Evaluación de aptitudes físicas en distintas poblaciones. 
Pruebas de Ejercicio Cardiopulmonar.
Bases biológicas del entrenamiento aeróbico, anaeróbico, de fuerza y musculación, de velocidad y de potencia, y de flexibilidad. Niños, Salud, Educación Física y Deportes.





Conferencias foro.

Lectura comentada del material bibliográfico.

Ampliación de bibliografía.

Discusión en grupos.

Exposición en plenaria.

Elaboración de reportes teóricos.

Descripción de observaciones.

Participación individual

Participación grupal

Presentación de reportes


Trabajo Práctico.










MATRIZ DE DESARROLLO DEL MÓDULO.

PROCESO INVESTIGATIVO
CONTENIDOS.
ACTIVIDADES.
PRODUCTOS ACREDITABLES.
MOMENTO UNO.
1.-Análisis de las prácticas y campo profesional del Docente Especializado en Cultura Física con referencia específica el baloncesto educativo, formativo y de competencia.
2.- Recolección de Información Empírica relacionada con la problemática seleccionada por cada grupo.
3.- Caracterización de los problemas que formen parte del objeto de transformación del modulo.
4.- Situación técnica, metodología especializada y su incidencia en el baloncesto formativo, educativo y competitivo.

Organización, Control del Proceso investigativo.
Proceso socio-histórico del baloncesto.
Aspectos didácticos.
Simbología y graficación.
Aspectos didácticos aplicados al baloncesto.
Metodología, conceptos generales.
Métodos para la enseñanza del baloncesto.
Desarrollo de Capacidades coordinativas aplicadas al baloncesto.
Evaluación Físico- técnica.
Elaboración de Material Didáctico.

Encuadre y acuerdos.

Analizan y estudian los procesos de formación profesional y su campo profesional.
Análisis crítico de documentos y conferencias.
Aplicación en experiencias físicas, técnicas y metodológicas.
Aplicación de metodologías para el desarrollo de métodos y medios
Actividades destinadas a la elaboración de materiales para la práctica del baloncesto en sus diferentes etapas.

Asistencia.

Lectura, subrayado y reportes.

Elaboración de mapas conceptuales como base para las exposiciones posteriores
Propuestas prácticas ejemplificadas.
Participación activa.
Entrega recepción de materiales acreditables para la práctica.
PROCESO INVESTIGATIVO
CONTENIDOS.
ACTIVIDADES.
PRODUCTOS ACREDITABLES.
MOMENTO DOS

1.- Elaboración de la matriz de consistencia lógica del proceso a investigar considerando las problemáticas seleccionadas.

2.- Definición y aplicación de las estrategias metodológicas de la investigación.

3.- Análisis crítico de los datos empíricos y los elementos Teórico-Conceptuales obtenidos sobre el OT

Desarrollo de capacidades condicionales o biomotoras aplicadas al baloncesto.
Técnica defensiva, clasificación, proceso técnico- metodológico.
Técnica ofensiva, clasificación: posición Básica, técnica de los desplazamientos. Proceso técnico metodológico.
Técnica del manejo del balón, clasificación: el agarre: el pase, el regate, el tiro. Proceso técnico metodológico.
Elaboración de material didáctico.
Participan, en el análisis y estudio de los procesos de formación profesional en base a sus condiciones y aptitudes individuales y grupales.
Analizan críticamente documentos, conferencias y exposiciones.
Aplicación en experiencias físico-técnicas y metodológicas.
Elaboración de material didáctico.
Asistencia y participación.
Investigación, elaboración de documentos, exposición y entrega.
Nota: En las exposiciones se considerará material didáctico. Contenido científico y metodológico del documento y la calidad de la exposición.
Trabajos prácticos individuales y grupales
Entrega, recepción de materiales acreditables para la práctica.
PROCESO INVESTIGATIVO
CONTENIDOS.
ACTIVIDADES.
PRODUCTOS ACREDITABLES.
MOMENTO TRES.

Determinación de alternativas.

Construcción de las conclusiones sobre la problemática.

Contrastación de los datos empíricos.


Elaboración y socialización del informe final.
Planteamiento de Propuestas Alternativas.
Táctica Individual, de grupo y de equipo.
Sistemas de juego ofensivo y defensivo.
Dirección de equipo.
Reglamento simplificado del baloncesto (interpretación.
Elaboración de material didáctico.
Mesa de control y Mecánica de Arbitraje.
Planificación del entrenamiento deportivo aplicado al baloncesto.
Socialización del trabajo de investigación final, con propuestas y alternativas que generen cambios sustanciales en el OT.
Participan, analizan y estudian los procesos de formación profesional en base a sus condiciones y aptitudes individuales y grupales.

Analizan críticamente documentos, conferencias y exposiciones.

Aplicación en experiencias físico-técnicas y metodológicas.

Participación en la socialización de los dos paralelos

Elaboración de material didáctico
Asistencia y participación.
Investigación, elaboración de documentos, exposición y entrega.

Nota: En las exposiciones se considerará material didáctico. Contenido científico y metodológico del documento y la calidad de la exposición.

Trabajos prácticos individuales y grupales
Entrega recepción de materiales acreditables para la práctica.


TÉCNICA OFENSIVA / TÉCNICA DEFENSIVA / TÁCTICA OFENSIVA Y DEFENSIVA / ESTRATEGIA OFENSIVA Y DEFENSIVA.
MEDIOS DEL ENTRENAMIENTO.
ORGANIZACIÓN DE LOS MEDIOS DEL ENTRENAMIENTO; LA PROGRAMACIÓN. ESTADÍSTICAS.














INTRODUCCIÓN A LA BIOQUÍMICA
La Bioquímica, es el estudio de las sustancias presentes en los organismos vivos y de las reacciones químicas en las que se basan los procesos vitales. Esta ciencia es una rama de la Química y de la Biología. El prefijo bio- procede de bios, término griego que significa 'vida'. Su objetivo principal es el conocimiento de la estructura y comportamiento de las moléculas biológicas, que son compuestos de carbono que forman las diversas partes de la célula y llevan a cabo las reacciones químicas que le permiten crecer, alimentarse, reproducirse y usar y almacenar energía. La célula contiene un gran número de moléculas. La estructura de cada molécula determina la reacción química en la que interviene y, por tanto, el papel que desempeña en los procesos vitales celulares. Los tipos más importantes de moléculas biológicas son los ácidos nucléicos, las proteínas, los hidratos de carbono y los lípidos.
Los ácidos nucléicos son responsables del almacenamiento y transferencia de la información genética. Son moléculas grandes formadas por cadenas largas de unas subunidades llamadas nucleótidos, que se disponen según una secuencia exacta. Cada nucleótido está formado por una molécula de azúcar, un grupo fosfato y uno de 4 posibles compuestos nitrogenados llamados bases. Estas subunidades, son "leídas" por otros componentes de las células y utilizadas como patrones para la fabricación de proteínas.
Las proteínas son moléculas grandes formadas por pequeñas subunidades denominadas aminoácidos. Utilizando sólo 20 aminoácidos distintos, la célula elabora miles de proteínas diferentes, cada una de las cuales desempeña una función altamente especializada. Las proteínas más interesantes para los bioquímicos son las enzimas, moléculas "trabajadoras" de las células. Estas enzimas actúan como promotores o catalizadores de las reacciones químicas.
Los hidratos de carbono son las moléculas energéticas básicas de la célula. Contienen proporciones aproximadamente iguales de carbono e hidrógeno y oxígeno. Las plantas verdes, algunas bacterias, protozoos y algas utilizan el proceso de la fotosíntesis para formar hidratos de carbono simples (azúcares) a partir de dióxido de carbono, agua y luz solar. Los animales, sin embargo, obtienen sus hidratos de carbono de los alimentos. Una vez que la célula posee hidratos de carbono, puede romperlos para obtener energía química o utilizarlos como base para producir otras moléculas.
Los lípidos son sustancias grasas que desempeñan diversos papeles en la célula. Algunos se almacenan para ser utilizados como combustible de alto valor energético, mientras que otros se emplean como componentes esenciales de la membrana celular.
Las células tienen también muchos otros tipos de moléculas. Estos compuestos desempeñan funciones muy diversas, como el transporte de energía desde una zona de la célula a otra, el aprovechamiento de la energía solar para conducir reacciones químicas, y como moléculas colaboradoras (cofactores) en las acciones enzimáticas. Todas éstas, y la misma célula, se hallan en un estado de variación constante. De hecho, una célula no puede mantenerse viva a menos que esté continuamente formando y rompiendo proteínas, hidratos de carbono y lípidos; reparando los ácidos nucleicos dañados y utilizando y almacenando energía. El conjunto de estos procesos activos y dependientes de la energía se denomina metabolismo. Uno de los objetivos principales de la bioquímica es conocer el metabolismo lo suficiente como para predecir y controlar los cambios celulares. Los estudios bioquímicos han permitido avances en el tratamiento de muchas enfermedades metabólicas, en el desarrollo de antibióticos para combatir las bacterias, y en métodos para incrementar la productividad industrial y agrícola. Estos logros han aumentado en los últimos años con el uso de técnicas de ingeniería genética.

INTRODUCCIÓN A LAS BIO-MOLÉCULAS Y AL METABOLISMO
ESTRUCTURA DE LAS CÉLULAS PROCARIÓTICAS.
Las células procariotas son pequeñas y menos complejas que las eucariotas. Contienen ribosomas pero carecen de sistemas de endomembranas (esto es, orgánulos delimitados por membranas biológicas, como puede ser el núcleo celular). Por ello poseen el material genético en el citosol. Sin embargo, existen excepciones: algunas bacterias fotosintéticas poseen sistemas de membranas internos. Por lo general podría decirse que los procariotas carecen de citoesqueleto. Sin embargo se ha observado que algunas bacterias, como Bacillus subtilis, poseen proteínas tales como MreB y mbl que actúan de un modo similar a la actina y son importantes en la morfología celular.
De gran diversidad, los procariotas sustentan un metabolismo extraordinariamente complejo, en algunos casos exclusivos de ciertos taxa, como algunos grupos de bacterias, lo que incide en su versatilidad ecológica.
Las procariotas se clasifican, según Carl Woese, en arqueas y bacterias.
ARQUEAS
ARQUEAS
Las arqueas poseen un diámetro celular comprendido entre 0,1 y 15 μm, aunque las formas filamentosas pueden ser mayores por agregación de células. Presentan multitud de formas distintas: incluso las hay descritas cuadradas y planas.
Las arqueas, al igual que las bacterias, no tienen membranas internas que delimiten orgánulos. Como todos los organismos presentan ribosomas, pero a diferencia de los encontrados en las bacterias que son sensibles a ciertos agentes antimicrobianos, los de las arqueas, más cercanos a los eucariotas, no lo son. La membrana celular tiene una estructura similar a la de las demás células, pero su composición química es única, con enlaces tipo éter en sus lípidos. Casi todas las arqueas poseen una pared celular (algunos Thermoplasma son la excepción) de composición característica, por ejemplo, no contienen peptidoglicano (mureína), propio de bacterias. No obstante pueden clasificarse bajo la tinción de Gram, de vital importancia en la taxonomía de bacterias; sin embargo, en arqueas, poseedoras de una estructura de pared en absoluto común a la bacteriana, dicha tinción es aplicable pero carece de valor taxonómico. El orden Methanobacteriales tiene una capa de pseudomureína, que provoca que dichas arqueas respondan como positivas a la tinción de Gram.
Como en casi todos los procariotas, las células de las arqueas carecen de núcleo, y presentan un sólo cromosoma circular. Existen elementos extracromosómicos, tales como plásmidos. Sus genomas son de pequeño tamaño, sobre 2-4 millones de pares de bases. También es característica la presencia de ARN polimerasas de constitución compleja y un gran número de nucleótidos modificados en los ácidos ribonucleicos ribosomales. Por otra parte, su ADN se empaqueta en forma de nucleosomas, como en los eucariotas, gracias a proteínas semejantes a las histonas y algunos genes poseen intrones. Pueden reproducirse por fisión binaria o múltiple, fragmentación o gemación.
BACTERIAS
BACTERIAS
Las bacterias son organismos relativamente sencillos, de dimensiones muy reducidas, de apenas unas micras en la mayoría de los casos. Como otros procariotas, carecen de un núcleo delimitado por una membrana, aunque presentan un nucleoide, una estructura elemental que contiene una gran molécula generalmente circular de ADN. Carecen de núcleo celular y demás orgánulos delimitados por membranas biológicas. En el citoplasma se pueden apreciar plásmidos, pequeñas moléculas circulares de ADN que coexisten con el nucleoide y que contienen genes: son comúnmente usados por las bacterias en la parasexualidad (reproducción sexual bacteriana). El citoplasma también contiene ribosomas y diversos tipos de gránulos. En algunos casos, puede haber estructuras compuestas por membranas, generalmente relacionadas con la fotosíntesis.
Poseen una membrana celular compuesta de lípidos, en forma de una bicapa y sobre ella se encuentra una cubierta en la que existe un polisacárido complejo denominado peptidoglicano; dependiendo de su estructura y subsecuente su respuesta a la tinción de Gram, se clasifica a las bacterias en Gram positivas y Gram negativas. El espacio comprendido entre la membrana celular y la pared celular (o la membrana externa, si ésta existe) se denomina espacio periplásmico. Algunas bacterias presentan una cápsula. Otras son capaces de generar endosporas (estadios latentes capaces de resistir condiciones extremas) en algún momento de su ciclo vital. Entre las formaciones exteriores propias de la célula bacteriana destacan los flagelos (de estructura completamente distinta a la de los flagelos eucariotas) y los pili (estructuras de adherencia y relacionadas con la parasexualidad).
La mayoría de las bacterias disponen de un único cromosoma circular y suelen poseer elementos genéticos adicionales, como distintos tipos de plásmidos. Su reproducción, binaria y muy eficiente en el tiempo, permite la rápida expansión de sus poblaciones, generándose un gran número de células que son virtualmente clones, esto es, idénticas entre sí.
PRINCIPALES BIOELEMENTOS Y BIO-MOLÉCULAS QUE INTERVIENEN EN LOS PROCESOS METABÓLICOS.
Ningún elemento químico es exclusivo de los seres vivos y todos se encuentran también en la Naturaleza. Sin embargo, hay sólo 27 que forman parte permanente de la vida y otros 60 pueden aparecer ocasionalmente. Estos elementos se denominan elementos biogénicos o biolementos.
Según su importancia y abundancia se clasifican en:
Elementos plásticos primarios: carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno. Representan algo más del 96% del peso de cualquier organismo. Son elementos imprescindibles para la creación de materia orgánica
Elementos secundarios indispensables: fósforo, azufre, sodio, potasio, calcio, magnesio y cloro. Constituyen el 3% en peso aproximadamente. Son bioelementos necesarios para la vida de la célula.
Oligoelementos o elementos traza: Además de los señalados existen otros que son necesarios para el funcionamiento celular y que en conjunto representan menos del 1%. No todos forman parte de los seres vivos. Cabe citar por ejemplo el hierro, cinc, bromo, yodo y silicio.
Al contrario que en los seres inertes, donde el silicio es la base, en los seres vivos se utiliza la química del carbono por varias razones:
Al tener peso atómico bajo permite enlaces covalentes estables, pero no tanto para impedir las reacciones metabólicas.
La estructura del átomo de carbono permite conseguir largas cadenas ramificadas que pueden romperse con facilidad.
Los átomos de carbono se unen con facilidad al nitrógeno, hidrógeno, oxígeno y azufre, facilitando así la unión de diferentes grupos funcionales.

FUNCIÓN DE LOS BIOELEMENTOS PRIMARIOS: El carbono y el hidrógeno constituyen la estructura básica de las moléculas orgánicas y, junto al oxígeno, son los principales componentes. El nitrógeno participa en la construcción de proteínas y ácidos nucleicos. El fósforo forma parte de los ácidos nucleicos y sus enlaces son utilizados en la obtención de energía. El azufre constituye parte de la mayoría de las proteínas.
FUNCIÓN DE LOS BIOELEMENTOS SECUNDARIOS: El resto de bioelementos secundarios se encuentran en el interior de la célula disociados como iones. El sodio potasio y cloro participan en mantener el grado de salinidad así como en el impulso nervioso. El calcio actúa como constitutivo de estructuras esqueléticas, en el mecanismo de contracción muscular y en la coagulación entre otros procesos. El magnesio es imprescindible para la acción catalítica de muchas enzimas.
FUNCIÓN DE LOS OLIGOELEMENTOS: Son necesarios para el funcionamiento de la célula y suelen asociarse a enzimas. El hierro participa en los procesos redox de la cadena respiratoria y forma parte de la hemoglobina. El cobre forma parte de múltiples enzimas de oxidación. El cobalto y el molibdeno forman parte de coenzimas. El yodo es fundamental para la hormona del tiroides y el flúor en la formación de los dientes.
LAS BIOMOLÉCULAS
Los átomos de los diferentes bioelementos se combinan para formar las moléculas constituyentes de la vida que se dividen en inorgánicas (agua y sales minerales) y orgánicas (glúcidos, lípidos, proteínas y ácidos nucleicos). Muchos de estos compuestos orgánicos son macromoléculas formadas por otras moléculas más sencillas. La unidad estructural aislada se llama monómero y la macromolécula recibe el nombre de polímero.

EL AGUA
El agua constituye el 75 % en peso de la materia viva. Cuanto más joven es el individuo, más porcentaje de agua tiene en su organismo, que va perdiendo con el paso del tiempo. Según su situación se clasifica en:
Agua circulante: que se desplaza a través del organismo y es utilizada como transporte de sustancias.
Agua de imbibición: Se encuentra empapando los materiales citoplasmáticos, unida débilmente a los materiales biológicos de los que se separa por desecación a los 100 ºC
Agua ligada: retenida en combinaciones diversas en el interior de las células, no desaparece por desecación.
ESTRUCTURA DE LA MOLÉCULA DEL AGUA.
Cada molécula de agua está formada por dos átomos de H y uno de O unido mediante enlace covalente. El átomo de oxígeno comparte un par de electrones con cada uno de los átomos de H.
Esta molécula es eléctricamente neutra, pero, la diferencia de electronegatividad de los átomos de O y de H provoca un desplazamiento de los electrones hacía el núcleo de oxígeno. Como consecuencia, constituye un dipolo eléctrico.
El carácter polar de las moléculas de agua es responsable de la mayoría de sus propiedades. Permite que se produzcan interacciones electrostáticas, denominadas enlaces de hidrogeno, con otras moléculas polares y con iones, o interacciones dipolo - dipolo con otras moléculas de agua.
Debido a la ordenación casi tetraédrica de los electrones alrededor de los átomos de O, cada molécula de agua es potencialmente capaz de unirse mediante enlaces de hidrógeno con otras 4 moléculas de agua. Esta propiedad es responsable de la elevada cohesión interna del agua líquida.
Los enlaces de H entre las moléculas de agua se forman y escinden a una gran velocidad, aunque su estabilidad disminuye al aumentar la temperatura.
Por lo tanto, por debajo de 0 ºC, en el hielo, todas las moléculas de agua se hallan unidas mediante enlaces de H.
En el agua líquida, cuanto mayor es la temperatura, mayores son la distorsión y la inestabilidad de estos enlaces, pero, aún a 100 ºC, el agua líquida está altamente ligada por enlaces de H.
PROPIEDADES FISICOQUÍMICAS DEL AGUA.
La estructura dipolar del agua es responsable de las peculiares propiedades físico - química que le permiten cumplir importantes funciones en los organismos.
GRAN FUERZA DE COHESIÓN. Se debe a la elevada tendencia del agua a unirse a otras 4 moléculas vecinas, lo que la convierte en un líquido incompresible, capaz de conferir volumen y turgencia. También permite las deformaciones de algunas estructuras, sirviendo como lubricante en zonas de contacto.
ELEVADO CALOR ESPECÍFICO. Este calor se debe a la tendencia de formar enlaces de H entre moléculas de agua.
Esto lo convierte en un BUEN AMORTIGUADOR TÉRMICO que mantiene la temperatura interna de los seres vivos a pesar de las variaciones externas.
ALTO CALOR DE VAPORIZACIÓN. El agua tiene la propiedad de absorber mucho calor cuando cambia del estado líquido al gaseoso, porque han de romperse los enlaces de H.
El agua se evapora en la superficie, absorbe gran parte de calor del entorno inmediato. Esta propiedad se utiliza como mecanismo de regulación térmica.
Elevada constante dieléctrica. Las sales cristalizadas y otros compuestos iónicos se disocien en sus cationes y aniones, los cuales son atraídos con fuerzas por lo dipolos de agua y se impide su unión
El agua disuelve con facilidad otros compuestos no iónicos al establecer enlaces de H entre ellos.
El agua también dispersa, formando micelas, muchos compuestos anfipáticos
Todos ellos la convierten en la sustancia disolvente por excelencia, lo que da lugar a dos funciones del agua en los seres vivos.
El vehículo de transporte que permite la circulación de sustancias en el interior de los organismos y en su intercambio con el exterior
Es el medio donde ocurren todas las reacciones bioquímicas.
Gran fuerza de adhesión. Esta propiedad deriva de la tendencia a formar enlaces de H entre las moléculas de agua (Cohesión) y éstas con otras moléculas polares (adhesión), lo que hace al agua responsable de todos los fenómenos relacionados con la capilaridad.
Escasa densidad en estado sólido. El bajo número de coordinación del agua en el hielo, debido a los enlaces de H, supone la existencia de espacios vacíos, así que su densidad es relativamente baja, menor que la del agua líquida. Esta característica permite la vida acuática en zonas frías, al descender la temperatura, se forma una costra de hielo en la superficie que la mantiene a 0 ºC, protegiendo el agua situada bajo ella del descenso térmico del exterior y manteniéndola alrededor de los 4 o 5 ºC, suficiente para la supervivencia de muchas especies.
FUNCIONES DEL AGUA
Disolvente, porque es un vehículo de transporte
Bioquímica, porque permite realizar las reacciones vitales
Transporte, transporta sustancia necesarias
Estructural, forma parte de la estructura celular, formando lo principal de las células, principalmente la vegetal.
Mecánica, está para que no "choque" las cosas, es decir, no se rompan los organismos.
Termorregulador, para no depender de la temperatura exterior.
RELEVANCIA LOS AMORTIGUADORES EN LOS SISTEMAS BIOLÓGICOS.
En el agua líquida, además de las moléculas de agua, existe una pequeña proporción de moléculas disociadas en sus iones. Este número es constante, y se denomina producto iónico del agua, siendo su valor a 25 ºC. En los fluidos biológicos, las variaciones del pH afectan, en gran medida, a la actividad de muchas moléculas. Éste es el caso de las proteínas y, en concreto, de las enzimas. Por ello, en el transcurso de la evolución, los seres vivos han adquirido mecanismos que mantienen constante el pH: son los sistemas tampón o amortiguadores.
Vehículo de transporte de sustancias: debido a su poder disolvente y dispersante transporta sustancias de un punto a otro del organismo. Por otra parte, resulta indispensable para el intercambio de materia entre célula y medio.
Medio de reacción: gracias al poder disolvente, la mayoría de las bio-moléculas están disueltas en agua y de ese modo reaccionan entre sí.
Reactivo químico: participa en las reacciones por su capacidad de disociarse en iones H+ y OH-, como ocurre en la hidrólisis, rotura de enlaces introduciendo agua.
Agente regulador de la temperatura: ya que su alto calor específico le convierte en un excelente amortiguador de los cambios térmicos.

AMINOÁCIDOS
Un aminoácido, como su nombre indica, es una molécula orgánica con un grupo amino (-NH2) y un grupo carboxilo (-COOH; ácido). Los aminoácidos más frecuentes y de mayor interés son aquellos que forman parte de las proteínas. Dos aminoácidos se combinan en una reacción de condensación que libera agua formando un enlace peptídico. Estos dos "residuos" amino acídicos forman un dipéptido. Si se une un tercer aminoácido se forma un tripéptido y así, sucesivamente, para formar un polipéptido. Esta reacción ocurre de manera natural en los ribosomas, tanto los que están libres en el citosol como los asociados al retículo endoplasmático.
Todos los aminoácidos componentes de las proteínas son alfa-aminoácidos, lo que indica que el grupo amino está unido al carbono alfa, es decir, al carbono contiguo al grupo carboxilo. Por lo tanto, están formados por un carbono alfa unido a un grupo carboxilo, a un grupo amino, a un hidrógeno y a una cadena (habitualmente denominada R) de estructura variable, que determina la identidad y las propiedades de los diferentes aminoácidos; existen cientos de cadenas R por lo que se conocen cientos de aminoácidos diferentes, pero sólo 20 forman parte de las proteínas y tienen codones específicos en el código genético.
La unión de varios aminoácidos da lugar a cadenas llamadas polipéptidos o simplemente péptidos, que se denominan proteínas cuando la cadena polipeptídica supera los 50 aminoácidos o la masa molecular total supera las 5.000 uma.
ESTRUCTURA Y CLASIFICACIÓN DE LOS AMINOÁCIDOS.
La estructura general de los aminoácidos se establece por la presencia de un carbono central alfa unido a: un grupo carboxilo (rojo en la figura), un grupo amino (verde), un hidrógeno (en negro) y la cadena lateral (azul):

"R" representa la cadena lateral, específica para cada aminoácido. Técnicamente hablando, se los denomina alfa-aminoácidos, debido a que el grupo amino (–NH2) se encuentra a un átomo de distancia del grupo carboxilo (–COOH). Como dichos grupos funcionales poseen H en sus estructuras químicas, son grupos susceptibles a los cambios de pH; por eso, al pH de la célula prácticamente ningún aminoácido se encuentra de esa forma, sino que se encuentra ionizado.

Los aminoácidos a pH bajo (ácido) se encuentran mayoritariamente en su forma catiónica (con carga positiva), y a pH alto (básico) se encuentran en su forma aniónica (con carga negativa). Sin embargo, existe un pH específico para cada aminoácido, donde la carga positiva y la carga negativa son de la misma magnitud y el conjunto de la molécula es eléctricamente neutro. En este estado se dice que el aminoácido se encuentra en su forma de ion dipolar o zwitterión.
Existen muchas formas de clasificar los aminoácidos; las dos formas que se presentan a continuación son las más comunes.
SEGÚN LAS PROPIEDADES DE SU CADENA

Otra forma de clasificar los aminoácidos de acuerdo a su cadena lateral. Los aminoácidos se clasifican habitualmente según las propiedades de su cadena lateral:
Neutros polares, polares o hidrófilos : Serina (Ser, S), Treonina (Thr, T), Cisteína (Cys, C), Asparagina (Asn, N), Glutamina (Gln, Q) y Tirosina (Tyr, Y).
Neutros no polares, apolares o hidrófobos: Glicina (Gly, G), Alanina (Ala, A), Valina (Val, V), Leucina (Leu, L), Isoleucina (Ile, I), Metionina (Met, M), Prolina (Pro, P), Fenilalanina (Phe, F) y Triptófano (Trp, W).
Con carga negativa, o ácidos: Ácido aspártico (Asp, D) y Ácido glutámico (Glu, E).
Con carga positiva, o básicos: Lisina (Lys, K), Arginina (Arg, R) e Histidina (His, H).
Aromáticos: Fenilalanina (Phe, F), Tirosina (Tyr, Y) y Triptófano (Trp, W) (ya incluidos en los grupos neutros polares y neutros no polares).
SEGÚN SU OBTENCIÓN
A los aminoácidos que necesitan ser ingeridos por el cuerpo para obtenerlos se los llama esenciales; la carencia de estos aminoácidos en la dieta limita el desarrollo del organismo, ya que no es posible reponer las células de los tejidos que mueren o crear tejidos nuevos, en el caso del crecimiento. Para el ser humano, los aminoácidos esenciales son:
Valina (Val)
Leucina (Leu)
Treonina (Thr)
Lisina (Lys)
Triptófano (Trp)
Histidina (His)
Fenilalanina (Phe)
Isoleucina (Ile)
Arginina (Arg) (Requerida en niños y tal vez ancianos)
Metionina (Met)
SEGÚN SU CAPACIDAD DE SÍNTESIS
aminoácidos esenciales o indispensables: los organismos superiores no los sintetizan, es necesario incluirlos en la dieta. Estos son:
Valina (Val)
Leucina (Leu)
Metionina (Met)
Triptófano (Trp)
Histidina (His)
A los aminoácidos que pueden ser sintetizados por el cuerpo se los conoce como no esenciales y son:
Alanina (Ala)
Prolina (Pro)
Glicina (Gly)
Serina (Ser)
Cisteína (Cys)
Asparagina (Asn)
Glutamina (Gln)
Tirosina (Tyr)
Ácido aspártico (Asp)
Ácido glutámico (Glu)
Estas clasificaciones varían según la especie. Se han aislado cepas de bacterias con requerimientos diferenciales de cada tipo de aminoácido.
Los datos actuales en cuanto a número de aminoácidos y de enzimas ARNt sintetasas se contradicen hasta el momento, puesto que se ha comprobado que existen 22 aminoácidos distintos que intervienen en la composición de las cadenas polipeptídicas y que las enzimas ARNt sintetasas que no son siempre exclusivas para cada aa. El aa número 21 es la Selenocisteína que aparece en eucariotas y procariotas y el número 22 la Pirrolisina, que aparece solo en arqueas (o arqueobacterias).
AMINOÁCIDOS CODIFICADOS EN EL GENOMA
Los aminoácidos proteicos, canónicos o naturales son aquellos que están codificados en el genoma; para la mayoría de los seres vivos son 20: alanina, arginina, asparagina, aspartato, cisteína, fenilalanina, glicina, glutamato, glutamina, histidina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, prolina, serina, tirosina, treonina, triptófano y valina.
Sin embargo, hay unas pocas excepciones: en algunos seres vivos el código genético tiene pequeñas modificaciones y puede codificar otros aminoácidos. Por ejemplo: selenocisteína y pirrolisina.
AMINOÁCIDOS NO PROTEICOS
Existen además de los 20 aminoácidos proteicos alrededor de 150 adicionales que no se consideran proteicos aunque aparecen en algunas proteínas. Son derivados de otros aminoácidos, es decir, se incorporan a la proteína como uno de los aminoácidos proteicos y, después de haber sido formada la proteína, se modifican químicamente; por ejemplo, la hidroxiprolina. Algunos aminoácidos no proteicos actúan como neurotransmisores, vitaminas, etc. Por ejemplo, la beta-alanina, el ácido gamma-aminobutírico (GABA) o la biotina.

ESTEREO ISÓMEROS Y PROPIEDADES ÓPTICAS DE LOS AMINOÁCIDOS.
Todos los aminoácidos excepto la glicina tienen el carbono alfa asimétrico, lo que les confiere actividad óptica; esto es, sus disoluciones desvían el plano de polarización cuando un rayo de luz polarizada las atraviesa. Si el desvío del plano de polarización es hacia la derecha (en sentido horario), el compuesto se denomina dextrógiro, mientras que si se desvía a la izquierda (sentido antihorario)se denomina levógiro. Un aminoácido puede en principio existir en sus dos formas enantioméricas (una dextrógira y otra levógira), pero en la naturaleza lo habitual es encontrar sólo una de ellas.
Estructuralmente, las dos posibles formas enantioméricas de cada aminoácido se denominan configuración D o L dependiendo de la orientación relativa en el espacio de los 4 grupos distintos unidos al carbono alfa. El hecho de que sea dextrógiro no quiere decir que tenga configuración D.
IONIZACIÓN DE LOS AMINOÁCIDOS Y PROPIEDADES ÁCIDO-BASE. CURVA DE TITULACIÓN.
Comportamiento de cualquier aminoácido cuando se ioniza. Cualquier aminoácido puede comportarse como ácido y como base, se denominan sustancias anfóteras.
Cuando una molécula presenta carga neta cero está en su punto isoeléctrico. Si un aminoácido tiene un punto isoeléctrico de 6,1 su carga neta será cero cuando el pH sea 6,1. Los aminoácidos y las proteínas se comportan como sustancias tampón.
PROPIEDADES QUÍMICAS DE LOS AMINOÁCIDOS.
Las que afectan al grupo carboxilo, como la descarboxilación.
Las que afectan al grupo amino, como la desaminación.
Las que afectan al grupo R.
PÉPTIDOS Y PROTEÍNAS.
Las proteínas son compuestos químicos muy complejos que se encuentran en todas las células vivas: en la sangre, en la leche, en los huevos y en toda clase de semillas y pólenes. Hay ciertos elementos químicos que todas ellas poseen, pero los diversos tipos de proteínas los contienen en diferentes cantidades. En todas se encuentran un alto porcentaje de nitrógeno, así como de oxígeno, hidrógeno y carbono. En la mayor parte de ellas existe azufre, y en algunas fósforo y hierro.
Las proteínas son sustancias complejas, formadas por la unión de ciertas sustancias más simples llamadas aminoácidos, que los vegetales sintetizan a partir de los nitratos y las sales amoniacales del suelo. Los animales herbívoros reciben sus proteínas de las plantas; el hombre puede obtenerlas de las plantas o de los animales, pero las proteínas de origen animal son de mayor valor nutritivo que las vegetales. Esto se debe a que, de los aminoácidos que se conocen, que son veinticuatro, hay nueve que son imprescindibles para la vida, y es en las proteínas animales donde éstas se encuentran en mayor cantidad.
El valor químico (o "puntuación química") de una proteína se define como el cociente entre los miligramos del aminoácido limitante existentes por gramo de la proteína en cuestión y los miligramos del mismo aminoácido por gramo de una proteína de referencia. El aminoácido limitante es aquel en el que el déficit es mayor comparado con la proteína de referencia, es decir, aquel que, una vez realizado el cálculo, da un valor químico más bajo. La "proteína de referencia" es una proteína teórica definida por la FAO con la composición adecuada para satisfacer correctamente las necesidades proteicas. Se han fijado distintas proteínas de referencia dependiendo de la edad, ya que las necesidades de aminoácidos esenciales son distintas. Las proteínas de los cereales son en general severamente deficientes en lisina, mientras que las de las leguminosas lo son en aminoácidos azufrados (metionina y cisteina). Las proteínas animales tienen en general composiciones más próximas a la considerada ideal.
El valor químico de una proteína no tiene en cuenta otros factores, como la digestibilidad de la proteína o el hecho de que algunos aminoácidos pueden estar en formas químicas no utilizables. Sin embargo, es el único fácilmente medible. Los otros parámetros utilizados para evaluar la calidad de una proteína (coeficiente de digestibilidad, valor biológico o utilización neta de proteína) se obtienen a partir de experimentos dietéticos con animales o con voluntarios humanos.
En disolución acuosa, los aminoácidos muestran un comportamiento anfótero, es decir pueden ionizarse, dependiendo del pH, como un ácido liberando protones y quedando (-COO'), o como base, los grupos -NH2 captan protones, quedando como (-NH3+), o pueden aparecer como ácido y base a la vez. En este caso los aminoácidos se ionizan doblemente, apareciendo una forma dipolar iónica llamada zwitterion 
ESTRUCTURA Y CARACTERÍSTICAS DEL ENLACE PEPTÍDICO.
Los péptidos están formados por la unión de aminoácidos mediante un enlace peptídico. Es un enlace covalente que se establece entre el grupo carboxilo de un aminoácido y el grupo amino del siguiente, dando lugar al desprendimiento de una molécula de agua.
Así pues, para formar péptidos los aminoácidos se van enlazando entre sí formando cadenas de longitud y secuencia variable. Para denominar a estas cadenas se utilizan prefijos convencionales como:
Oligopéptidos.- si el n º de aminoácidos es menor de 10.
Dipéptidos.- si el n º de aminoácidos es 2.
Tripéptidos.- si el n º de aminoácidos es 3.
Tetrapéptidos.- si el n º de aminoácidos es 4.
Polipéptidos o cadenas polipeptídicas.- si el n º de aminoácidos es mayor de 10.
Cada péptido o polipéptido se suele escribir, convencionalmente, de izquierda a derecha, empezando por el extremo N-terminal que posee un grupo amino libre y finalizando por el extremo C-terminal en el que se encuentra un grupo carboxilo libre, de tal manera que el eje o esqueleto del péptido, formado por una unidad de seis átomos (-NH-CH-CO-), es idéntico a todos ellos. Lo que varía de unos péptidos a otros, y por extensión, de unas proteínas a otras, es el número, la naturaleza y el orden o secuencia de sus aminoácidos. Si la hidrólisis de una proteína produce únicamente aminoácidos, la proteína se denomina simple. Si, en cambio, produce otros compuestos orgánicos o inorgánicos, denominados grupo prostético, la proteína se llama conjugada.
PÉPTIDOS CON ACTIVIDAD BIOLÓGICA: OXITOCINA, GLUTATIÓN, FACTOR LIBERADOR DE LAS GONADOTROPINAS, ETC.
Los péptidos y polipéptidos son estructuras similares a las proteicas, es decir que están constituidas por aminoácidos, pero son de menor tamaño que éstas. Sin embargo, los péptidos pueden cumplir funciones biológicas de importancia para la vida del individuo. De hecho, existen péptidos pequeños, de entre 3 y 50 aminoácidos, con actividad biológica que estimulan el crecimiento y la regeneración de órganos y tejidos. Tal es el caso de los llamados "factores de crecimiento", entre los que podemos destacar el factor de crecimiento renal y el factor de crecimiento hepático.
Por otro lado existen pequeños péptidos que contribuyen a la disminución de la tensión arterial, como es el caso de las atriopeptinas que son segregadas por las aurículas cardíacas, y que contribuyen en el tratamiento de la hipertensión independientemente del origen. Las proteínas de la dieta aportan los aminoácidos necesarios para el desarrollo y mantenimiento de células y tejidos de nuestro organismo. Como consecuencia de la digestión de las proteínas, además de aminoácidos libres, se liberan péptidos, que son cadenas lineales con distinto número de aminoácidos.
En los últimos años existe un creciente interés por determinados fragmentos específicos de las proteínas de la dieta que tienen además de su valor nutricional, una actividad biológica, que regula diferentes procesos fisiológicos, además de su valor nutricional. La literatura científica evidencia que estos péptidos bioactivos pueden atravesar el epitelio intestinal y llegar a tejidos periféricos vía circulación sistémica, pudiendo ejercer funciones específicas a nivel local, tracto gastrointestinal, y a nivel sistémico. Dentro de estas actividades, los péptidos bioactivos podrían alterar el metabolismo celular y actuar como vasoreguladores, factores de crecimiento, inductores hormonales y neurotransmisores como la oxitocina, glutatión, factor liberador de las gonadotropinas, etc.
NIVELES ESTRUCTURALES DE LAS PROTEÍNAS.
La estructura de las proteínas puede jerarquizarse en una serie de niveles, interdependientes. Estos niveles corresponden a:
Estructura primaria, que corresponde a la secuencia de aminoácidos.
Estructura secundaria, que provoca la aparición de motivos estructurales.
Estructura terciaria, que define la estructura de las proteínas compuestas por un sólo polipéptido.
Estructura cuaternaria, si interviene más de un polipéptido.
ESTRUCTURA PRIMARIA
La estructura primaria de las proteínas se refiere a la secuencia de aminoácidos., es decir, la combinación lineal de los aminoácidos mediante un tipo de enlace covalente, el enlace peptídico. Los aminoácidos están unidos por enlaces peptídicos siendo una de sus características más importante la coplanaridad de los radicales constituyentes del enlace. La estructura lineal del péptido definirá en gran medida las propiedades de niveles de organización superiores de la proteína. Este orden es consecuencia de la información del material genético: Cuando se produce la traducción del RNA se obtiene el orden de aminoácidos que van a dar lugar a la proteína. Se puede decir, por tanto, que la estructura primaria de las proteínas no es más que el orden de aminoácidos que la conforman.
ESTRUCTURA SECUNDARIA
La estructura secundaria de las proteínas es el plegamiento que la cadena polipeptídica adopta gracias a la formación de puentes de hidrógeno entre los átomos que forman el enlace peptídico, es decir, un tipo de enlace no covalente. Los motivos más comunes son la hélice alfa y la beta lámina.
HÉLICE ALFA: Los aminoácidos en una hélice α están dispuestos en una estructura helicoidal dextrógira, con unos 3.6 aminoácidos por vuelta. Cada aminoácido supone un giro de unos 100° en la hélice, y los carbonos α de dos aminoácidos contiguos están separados por 1.5Å. La hélice está estrechamente empaquetada, de forma que no hay casi espacio libre dentro de la hélice. Todas las cadenas laterales de los aminoácidos están dispuestas hacia el exterior de la hélice. El grupo amino del aminoácido (n) puede establecer un enlace de hidrógeno con el grupo carbonilo del aminoácido (n+4). De esta forma, cada aminoácido (n) de la hélice forma dos puentes de hidrógeno con su enlace peptídico y el enlace peptídico del aminoácido en (n+4) y en (n-4). En total son 7 enlaces de hidrógeno por vuelta. Esto estabiliza enormemente la hélice. Esta dentro de los niveles de organización de la proteína.
LÁMINA BETA: La beta lámina se forma por el posicionamiento paralelo de dos cadenas de aminoácidos dentro de la misma proteína, en el que los grupos amino de una de las cadenas forman enlaces de hidrógeno con los grupos carbonilo de la opuesta. Es una estructura muy estable que puede llegar a resultar de una ruptura de los enlaces de hidrógeno durante la formación de la hélice alfa. Las cadenas laterales de esta estructura están posicionadas sobre y bajo el plano de las láminas. Dichos sustituyentes no deben ser muy grandes, ni crear un impedimento estérico, ya que se vería afectada la estructura de la lámina. Es el modo en que la cadena polipeptídica se pliega en el espacio, es decir, cómo se enrolla una determinada proteína, ya sea globular o fibrosa. Es la disposición de los dominios en el espacio.
ESTRUCTURA TERCIARIA
Se realiza de manera que los aminoácidos apolares se sitúan hacia el interior y los polares hacia el exterior en medios acuosos. Esto provoca una estabilización por interacciones hidrofóbicas, de fuerzas de van der Waals y de puentes disulfuro (covalentes, entre aminoácidos de cisteína convenientemente orientados) y mediante enlaces iónicos.
ESTRUCTURA CUATERNARIA

La hemoglobina es una proteína tetramérica que suele emplearse como ejemplo de proteína con estructura cuaternaria. La estructura cuaternaria deriva de la conjunción de varias cadenas peptídicas que, asociadas, conforman un ente, un multímero, que posee propiedades distintas a la de sus monómeros componentes. Dichas subunidades se asocian entre sí mediante interacciones no covalentes, como pueden ser puentes de hidrógeno, interacciones hidrofóbicas o puentes salinos.
Para el caso de una proteína constituida por dos monómeros, un dímero, éste puede ser un homodímero, si los monómeros constituyentes son iguales, o un heterodímero, si no lo son. En una cadena polipeptídica, se definen dos enlaces del armazón capaces de rotar: uno es el enlace entre el nitrógeno y el Cα, y el otro el enlace entre el Cα y el oxígeno del carbonilo.
Ambos definen dos ángulos de rotación:
EL ÁNGULO DE ROTACIÓN Φ, definido por los cuatro átomos sucesivos del esqueleto CO-NH-Cα-CO, implicando a dos aminoácidos.
EL ÁNGULO DE ROTACIÓN Ψ, definido por los cuatro átomos sucesivos del esqueleto: NH-Cα-CO-NH, que implica a dos aminoácidos.
La orientación del eje de giro considerada positiva por convención se muestra en la imagen; corresponde a la propia de las agujas del reloj. Existen dos excepciones en los aminoácidos que se representan en estos diagramas: la glicina, carente de un sustituyente, y la prolina, cíclica debido a la tenencia de una estructura tipo pirrol, no cumplen los requisitos requeridos para una representación convencional

DIAGRAMA DE RAMACHANDRAN DE UNA PROTEÍNA. Las zonas energéticamente favorables son representadas mediante contornos coloreados. Cada aminoácido está representado mediante un punto rojo. Se marcan con cruces las glicinas, carentes de cadena lateral. Se puede describir, por tanto, la conformación del armazón de cualquier residuo concreto de una proteína especificando estos dos ángulos.
Con estos dos parámetros podemos describir la conformación de dicho residuo en un mapa mediante un punto, con coordenadas φ y ψ. Para determinados tipos de estructura secundaria, como la hélice alfa, todos los residuos comparten dichos ángulos, por lo que un punto en el mapa en determinada posición puede describir una estructura secundaria. Estos mapas, denominados representaciones de Ramachandran, por el bioquímico G. N. Ramachandran que los usó por ampliamente en [1963], permiten deducir dichas conformaciones.
DOMINIOS, MOTIVOS Y OTROS ELEMENTOS CONFORMACIONALES
Es común que algunas zonas de la proteína tengan entidad estructural independiente, y a menudo funciones bioquímicas específicas, como, por ejemplo, alguna actividad catalítica. Su naturaleza depende de las estructuras anteriormente citadas a todos los niveles. La estructura cuaternaria deriva de la conjunción de varias cadenas peptídicas que, asociadas, conforman un ente, un multímero, con propiedades distintas.

Dominio de unión a calcio de calmoldulina; las esferas azules representan al metal. Las proteínas están organizadas en muchas unidades.
Un dominio estructural es un elemento de la estructura de las proteínas que se autoestabiliza y a menudo estabiliza a los motivos conformacionales independientemente del resto de la cadena de proteína.
Muchos dominios son únicos y proceden de una secuencia única de un gen o una familia génica pero en cambio otros aparecen en una variedad de proteínas.
Los dominios son, a menudo, seleccionados evolutivamente porque poseen una función prominente en la biología de la proteína pertenecen; por ejemplo, "el domino de unión a calcio de calmodulina".
La ingeniería genética permite modificar los dominios de una proteína a otra para generar proteínas quiméricas con funciones novedosas.
Un motivo en este sentido se refiere a una combinación específica de elementos estructurales secundarios (como los hélice-giro-hélice). Estos elementos son llamados a menudo superestructuras secundarias.

Antígeno T del virus SV-40, proteína que consta de tres dominios diferenciados: primero, un anillo formado por seis subunidades de helicasa, en azul; segundo, un dominio de anclaje, en verde; tercero, una proteína de unión, en rojo, que, en este caso, interacciona con la proteína del retinoblastoma.
Suele denominarse motivo conformacional de forma global a un tipo de motivo, como los barriles-beta. La estructura de los motivos a menudo consiste en solo unos pocos elementos, por ejemplo, las hélice-giro-hélice, que sólo tienen tres. Se denota que la "secuencia espacial" es la misma en todas las instancias del motivo. Su orden es bastante irregular dentro del gen subyacente.
Los motivos estructurales de la proteína a menudo incluyen giros de longitud variable en estructuras indeterminadas, lo que en efecto crea la plasticidad necesaria para unir dos elementos en el espacio que no están codificados por una secuencia de ADN inmediatamente adyacente en un gen. Se denota también que incluso cuando están codificados los elementos estructurales secundarios de un motivo en el mismo orden en dos genes, la composición cuantitativa de aminoácidos puede variar. Esto no sólo es cierto debido a las complicadas relaciones entre la estructura terciaria y primaria, sino por cuestiones relativas al tamaño. Si bien en la base de datos de levadura hay descritas unas 6.000 proteínas, hay muchos menos dominios, motives estructurales y pliegues. Esto es, en parte, consecuencia de la evolución.
Esto significa, por ejemplo, que un dominio de una proteína puede ser trasladado de una a otra, dando así una nueva función a las proteínas. Debido a estos mecanismos, los dominios o motivos estructurales pueden ser comunes a varias familias de proteínas.
CINÉTICA DEL PLEGADO DE LAS PROTEÍNAS
Aunque el plegamiento de las proteínas parta de un estado lineal inicial y uno final bien definidos, el proceso de plegamiento no es algo brusco con un lugar de partida y un fin, sino que está plagado de intermedios temporalmente mensurables y de vital importancia. Incluso, la estructura final dista mucho de ser estática: algunos autores imaginan a las proteínas como entidades dinámicas que continuamente cambian de estructura, de un modo similar al latido cardíaco.
Si bien el plegamiento de una proteína es un suceso rápido, que se completa en apenas un segundo, topológicamente es un problema muy complejo. Este hecho dio lugar a la paradoja de Levinthal, propia de Cyrus Levinthal en 1968: un cálculo aproximado indica que una cadena polipeptídica de unos 120 residuos posee unas 1050 conformaciones. Aunque la molécula pudiera intentar una nueva conformación cada 10-13 segundos, se necesitarían unos 1030 años para intentar un número significativo de ellas. No obstante, proteínas de estas características se pliegan in vitro en un minuto.
La resolución de la paradoja pasa por la aceptación de la existencia de estados de plegamiento intermedios, en los que la proteína se encuentra parcialmente desplegada, en una ruta como sigue:
Proteína desplegada.
Nucleación del plegado.
Estados intermedios.
Estado de glóbulo fundido.
Reordenamientos finales.
Proteína plegada.
Chaperonas
Las proteínas tipo chaperona son un conjunto de proteínas presentes en todas las células cuya función es la de ayudar al plegamiento de otras proteínas, tras su síntesis o durante su ciclo de actividad (por ejemplo, en defensa de estrés térmico).
Estas chaperonas no forman parte de la estructura primaria de la proteína funcional, sino que sólo se unen a ella para ayudar en su plegamiento, ensamblaje y transporte celular a otra parte de la célula donde la proteína realiza su función.
Los cambios de conformación tridimensional de las proteínas pueden estar afectados por un conjunto de varias chaperonas que trabajan coordinadas, dependiendo de su propia estructura y de la disponibilidad de las chaperonas.
Existen sustancias químicas no proteicas que pueden estabilizar a las proteínas mediante el establecimiento de enlaces de puente de hidrógeno, en sustitución a los del agua. Por ejemplo, es el caso de la trehalosa, un azúcar que se emplea en biotecnología para favorecer la viabilidad de las soluciones ricas en proteína aun en condiciones de estrés ambiental. Las chaperonas, localizadas en todos los compartimentos celulares, se agrupan en dos familias generales.
La chaperonina GroEL-GroES de Escherichia coli, con una disposición en cilindro hueco capaz de reconocer, albergar y plegar a determinados polipéptidos.
Chaperonas moleculares
Que se unen y estabilizan a proteínas desplegadas o parcialmente plegadas, evitando así que se agrupen y que sean degradadas. Integran la familia de las Hsp70 en el citosol y la matriz de la mitocondria, BiP en el retículo endoplasmático y DnaK en las bacterias.
Chaperoninas
Que facilitan directamente el plegado de las proteínas. Incluyen a: TriC, en eucariotas; y GroEL, en bacterias y cloroplastos,
Clasificación estructural
Muchos métodos han sido desarrollados para la clasificación estructural de las proteínas; la recopilación de datos es almacenada en el Banco de Datos de Proteínas. Muchas bases de datos existentes clasifican las proteínas usando diferentes métodos. El SCOP, CATH y FSSP son los más usados. Los métodos usados podrían clasificarse en: puramente manuales, manuales y automáticos y puramente automáticos. El mayor problema de estos métodos es la integración de los datos. La clasificación es constante entre SCOP, CATH Y FSSP para la mayoría de las proteínas que han sido clasificadas, pero hay todavía algunas diferencias e inconsistencias.
Determinación de la estructura proteica
Alrededor del 90% de las estructuras de las proteínas disponibles en el Banco de Datos de Proteínas han sido determinadas por cristalografía de rayos X. Este método permite medir la densidad de distribución de los electrones de la proteína en las 3 dimensiones (en el estado de cristalización), lo que permite obtener las coordenadas 3D de todos los átomos para determinar su posición con certeza. Aproximadamente el 9% de las estructuras de proteínas conocidas han sido obtenidas por técnicas de resonancia magnética nuclear, que también pueden ser usadas para identificar estructuras secundarias.
El efecto del dicroismo circular en la transmisión de ondas polarizadas se emplea en la determinación de la estructura de las proteínas.
Nótese que los aspectos de las estructuras secundarias pueden ser detectados mediante medios bioquímicos como el dicroísmo circular.
El microscopio crioelectrónico que se ha convertido recientemente en un medio para determinar las estructuras proteicas con una resolución baja (menos de 5 Å ó 0,5 nm) y se prevé que será una herramienta importante para los trabajos de alta resolución en la década próxima.
Esta técnica es aún un recurso importante para científicos que están trabajando en complejos muy grandes de proteínas, como la cubierta y cápside de los virus y las proteínas amiloideas.
APROXIMACIÓN A LA ESTRUCTURA PROTEICA A DISTINTAS RESOLUCIONES
RESOLUCIÓN
INTERPRETACIÓN
>4.0
Coordenadas individuales sin significado
3.0 - 4.0
Plegamiento posiblemente correcto, pero comúnmente con errores. Algunas cadenas laterales poseen mal los rotámeros.
2.5 - 3.0
Plegamiento bien dilucidado salvo en algunos pliegues superficiales, mal modelados. Algunas cadenas laterales largas (Lys, Glu, Gln) y otras cortas (Ser, Val, Thr) mal orientadas.
2.0 - 2.5
El número de cadenas laterales con un rotámero incorrecto es mucho menor. Los errores, pequeños, son detectados normalmente. Los pliegues superficiales están bastante bien definidos. Los ligandos y el agua son visibles.
1.5 - 2.0
Pocos residuos poseen mal rotámero. Los errores pequeños son detectados. Los pliegues incorrectos son muy raros, incluso en superficie.
0.5 - 1.5
En general, todo está correctamente resuelto. Las librerías de rotámeros y os estudios geométricos se hacen a este nivel de precisión.
CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS: ESTRUCTURALES, CATALÍTICAS, DE DEFENSA, DE TRANSPORTE, ETC.
Las proteínas se clasifican de acuerdo a sus características en estructurales, catalíticas, de defensa, de transporte, por su composición,
Las proteínas poseen veinte aminoácidos, los cuales se clasifican en:


Glicina,
Alamina,
Valina,
Leucina,
Isoleucina,
Fenil,
Alanina,
Triptófano,
Serina,
Reonina,
Tirosina,
Prolina,
Hidroxiprolina,
Metionina, Cisteína,
Cistina,
Lisina,
Arginina,
Histidina,
Ácido Aspártico
Ácido Glutámico.

SEGÚN SU COMPOSICIÓN
Pueden clasificarse en proteínas "simples" y proteínas "conjugadas".
Las "simples" o "Holoproteínas" son aquellas que al hidrolizarse producen únicamente aminoácidos. Se clasifican en:
GLOBULARES
Prolaminas: Zeína (maíz),gliadina (trigo), hordeína (cebada)
Gluteninas: Glutenina (trigo), orizanina (arroz).
Albúminas: Seroalbúmina (sangre), ovoalbúmina (huevo), lactoalbúmina (leche)
Hormonas: Insulina, hormona del crecimiento, prolactina, tirotropina
Enzimas: Hidrolasas, Oxidasas, Ligasas, Liasas, Transferasas...etc.
FIBROSAS
Colágenos: en tejidos conjuntivos, cartilaginosos
Queratinas: En formaciones epidérmicas: pelos, uñas, plumas, cuernos.
Elastinas: En tendones y vasos sanguíneos
Fibroínas: En hilos de seda, (arañas, insectos)
Las "conjugadas" o "Heteroproteínas" son proteínas que al hidrolizarse producen también, además de los aminoácidos, otros componentes orgánicos o inorgánicos. La porción no proteica de una proteína conjugada se denomina "grupo prostético". Las proteínas conjugadas se sub clasifican de acuerdo con la naturaleza de sus grupos prostéticos. Nucleoproteínas (Ácidos nucléicos), Lipoproteínas (Lípidos), Fosfoproteínas (Grupos fosfato), Metaloproteínas (Metales), Glucoproteínas (Monosacáridos)
GLUCOPROTEÍNAS
Ribonucleasa
Mucoproteínas
Anticuerpos
Hormona luteinizante
LIPOPROTEÍNAS
De alta, baja y muy baja densidad, que transportan lípidos en la sangre.
NUCLEOPROTEÍNAS
Nucleosomas de la cromatina
Ribosomas
METALOPROTEÍNAS
Hemoglobina, hemocianina, mioglobina, que transportan oxígeno
Citocromos, que transportan electronesPLES
 SEGÚN SU CONFORMACIÓN
Se entiende como conformación, la orientación tridimensional que adquieren los grupos característicos de una molécula en el espacio, en virtud de la libertad de giro de éstos sobre los ejes de sus enlaces. Existen dos clases de proteínas que difieren en sus conformaciones características: "proteínas fibrosas" y "proteínas globulares".
Las proteínas fibrosas se constituyen por cadenas polipeptídicas alineadas en forma paralela. Esta alineación puede producir dos macro-estructuras diferentes: fibras que se trenzan sobre sí mismas en grupos de varios haces formando una "macro-fibra", como en el caso del colágeno de los tendones o la a-queratina del cabello; la segunda posibilidad es la formación de láminas como en el caso de las b-queratinas de las sedas naturales. Las proteínas fibrosas poseen alta resistencia al corte por lo que son los principales soportes estructurales de los tejidos; son insolubles en agua y en soluciones salinas diliudas y en general más resistentes a los factores que las desnaturalizan.
Las proteínas globulares son conformaciones de cadenas polipeptídicas que se enrollan sobre sí mismas en formas intrincadas como un "nudillo de hilo enredado". El resultado es una macro-estructura de tipo esférico.
La mayoría de estas proteínas son solubles en agua y por lo general desempeñan funciones de transporte en el organismo. Las enzimas, cuyo papel es la catálisis de las reacciones bioquímicas, son proteínas globulares.
SEGÚN SU FUNCIÓN
La diversidad en las funciones de las proteínas en el organismo es quizá la más extensa que se pueda atribuir a una familia de bio moléculas.
Enzimas: Son proteínas cuya función es la "catálisis de las reacciones bioquímicas". Algunas de Estas reacciones son muy sencillas; otras requieren de la participación de verdaderos complejos multi enzimáticos. El poder catalítico de las enzimas es extraordinario: aumentan la velocidad de una reacción, al menos un millón de veces. Las enzimas pertenecen al grupo de las proteínas globulares y muchas de ellas son proteínas conjugadas.
Proteínas de transporte: Muchos iones y moléculas específicas son transportados por proteínas específicas. Por ejemplo, la hemoglobina transporta el oxígeno y una porción del gas carbónico desde y hacia los pulmones, respectivamente. En la membrana mitocondrial se encuentra una serie de proteínas que transportan electrones hasta el oxígeno en el proceso de respiración aeróbica.
Proteínas del movimiento coordinado: El músculo está compuesto por una variedad de proteínas fibrosas. Estas tienen la capacidad de modificar su estructura en relación con cambios en el ambiente electroquímico que las rodea y producir a nivel macro el efecto de una contracción muscular.
Proteínas estructurales o de soporte: Las proteínas fibrosas como el colágeno y las a-queratina constituyen la estructura de muchos tejidos de soporte del organismo, como los tendones y los huesos.
Anticuerpos: Son proteínas altamente específicas que tienen la capacidad de identificar su sustancias extrañas tale como los virus, las bacterias y las células de otros organismos.
Proteoreceptores: Son proteínas que participan activamente en el proceso de recepción de los impulsos nerviosos como en el caso de la "rodapsina" presente en los bastoncillos de la retina del ojo.
Hormonas y Proteínas represoras: son proteínas que participan en la regulación de procesos metabólicos; las proteínas represoras son elementos importantes dentro del proceso de transmisión de la información genética en la biosíntesis de otras moléculas.
Las proteínas determinan la forma y la estructura de las células y dirigen casi todos los procesos vitales. Las funciones de las proteínas son específicas de cada una de ellas y permiten a las células mantener su integridad, defenderse de agentes externos, reparar daños, controlar y regular funciones, etc...Todas las proteínas realizan su función de la misma manera: por unión selectiva a moléculas. Las proteínas estructurales se agregan a otras moléculas de la misma proteína para originar una estructura mayor. Sin embargo, otras proteínas se unen a moléculas distintas: los anticuerpos a los antígenos específicos, la hemoglobina al oxígeno, las enzimas a sus sustratos, los reguladores de la expresión génica al ADN, las hormonas a sus receptores específicos, etc...
A continuación se exponen algunos ejemplos de proteínas y las funciones que desempeñan:
FUNCIÓN ESTRUCTURAL
Algunas proteínas constituyen estructuras celulares:
Ciertas glicoproteínas forman parte de las membranas celulares y actúan como receptores o facilitan el transporte de sustancias.
Las histonas, forman parte de los cromosomas que regulan la expresión de los genes.
Otras proteínas confieren elasticidad y resistencia a órganos y tejidos:
El colágeno del tejido conjuntivo fibroso.
La elastina del tejido conjuntivo elástico.
La queratina de la epidermis.
Las arañas y los gusanos de seda segregan fibrina para fabricar las telas de araña y los capullos de seda, respectivamente.
FUNCIÓN ENZIMATICA
Las proteínas con función enzimática son las más numerosas y especializadas. Actúan como biocatalizadores de las reacciones químicas del metabolismo celular.
FUNCIÓN HORMONAL
Algunas hormonas son de naturaleza proteica, como la insulina y el glucagón (que regulan los niveles de glucosa en sangre) o las hormonas segregadas por la hipófisis como la del crecimiento o la adrenocorticotrópica (que regula la síntesis de corticosteroides) o la calcitonina (que regula el metabolismo del calcio).
FUNCIÓN REGULADORA
Algunas proteínas regulan la expresión de ciertos genes y otras regulan la división celular (como la ciclina).
FUNCIÓN HOMEOSTATICA
Algunas mantienen el equilibrio osmótico y actúan junto con otros sistemas amortiguadores para mantener constante el pH del medio interno.
FUNCIÓN DEFENSIVA
Las inmunoglogulinas actúan como anticuerpos frente a posibles antígenos.
La trombina y el fibrinógeno contribuyen a la formación de coágulos sanguíneos para evitar hemorragias.
Las mucinas tienen efecto germicida y protegen a las mucosas.
Algunas toxinas bacterianas, como la del botulismo, o venenos de serpientes, son proteínas fabricadas con funciones defensivas.
FUNCIÓN DE TRANSPORTE
La hemoglobina transporta oxígeno en la sangre de los vertebrados.
La hemocianina transporta oxígeno en la sangre de los invertebrados.
La mioglobina transporta oxígeno en los músculos.
Las lipoproteínas transportan lípidos por la sangre.
Los citocromos transportan electrones.
FUNCIÓN CONTRACTIL
La actina y la miosina constituyen las miofibrillas responsables de la contracción muscular.
La dineina está relacionada con el movimiento de cilios y flagelos.
FUNCIÓN DE RESERVA
La ovoalbúmina de la clara de huevo, la gliadina del grano de trigo y la hordeina de la cebada, constituyen la reserva de aminoácidos para el desarrollo del embrión.
La lactoalbúmina de la leche.
PROPIEDADES FÍSICAS Y QUÍMICAS DE LAS PROTEÍNAS (ÁCIDO-BASE, SOLUBILIDAD, ETC.).
TEMPERATURA: El papel de la temperatura es crucial puesto que su entidad físico-química, la energía cinética contenida en los átomos, dota de reactividad a los aminoácidos y, por ello, a las proteínas.
No obstante, existe un límite, a unos 50 °C, sobrepasado el cual las proteínas pierden su conformación, esto es, se desnaturalizan. La desnaturalización, producida por la temperatura y otros agentes desnaturalizantes, ocurre a varios niveles: En la desnaturalización de la estructura cuaternaria, las subunidades de proteínas se separan o su posición espacial se corrompe.
La desnaturalización de la estructura terciaria implica la interrupción de:
Enlaces covalentes entre las cadenas laterales de los aminoácidos (como los puentes disulfuro entre las cisteínas).
Enlaces no covalentes dipolo-dipolo entre cadenas laterales polares de aminoácidos.
Enlaces dipolo inducidos por fuerzas de Van Der Waals entre cadenas laterales no polares de aminoácidos.
En la desnaturalización de la estructura secundaria las proteínas pierden todos los patrones de repetición regulares como las alfa hélices y adoptan formas aleatorias.
La estructura primaria, la secuencia de aminoácidos ligados por enlaces peptídicos, no es interrumpida por las desnaturalización.
PH (POTENCIAL HIDRÓGENO): El pH afecta al estado iónico de los aminoácidos, zwitteriones en definitiva, que no tienen implicado su grupo amino ni carboxilo en el enlace peptídico y, especialmente, a aquéllos polares, con algún grupo cargado en su cadena lateral. El estado de ionización de éste afecta a la reactividad y posibilidad, por tanto, de producir un enlace químico.
ESPECIFICIDAD: Las propiedades de las proteínas dependen de la estructura tridimensional en el medio acuoso, es decir, de los aminoácidos que se disponen en su superficie, que son los que constituyen el centro activo; también de los aminoácidos que se disponen hacia el interior, ya que son los que dan rigidez y forma a la proteína. Cada proteína tiene una conformación según su estructura primaria. Así, un pequeño cambio en la secuencia de aminoácidos provoca cambios en la estructura primaria, secundaria, terciaria, y por tanto pérdida de la actividad biológica.
SOLUBILIDAD: Las proteínas globulares son solubles en agua, debido a que sus radicales polares o hidrófilos se sitúan hacia el exterior, formando puentes de hidrógeno con el agua, constituyendo una capa de solvatación. Esta solubilidad varía dependiendo del tamaño, de la forma, de la disposición de los radicales y del pH.
DESNATURALIZACIÓN: Pérdida de la estructura tridimensional o conformación, y por tanto también de la actividad biológica. Se produce al variar la temperatura, presión, pH, electronegatividad, etc. Esto provoca la rotura de los puentes de hidrógeno que mantienen las estructuras secundaria y terciaria, y las proteínas se convierten en fibras insolubles en agua. Si las condiciones son suaves, el proceso es reversible, y si el cambio es más drástico, es irreversible.
ENZIMAS Y CINÉTICA ENZIMÁTICA.
En bioquímica, se llaman enzimas las sustancias de naturaleza proteica que catalizan reacciones químicas, siempre que sea termodinámicamente posible (si bien no pueden hacer que el proceso sea más termodinámicamente favorable). En estas reacciones, las enzimas actúan sobre unas moléculas denominadas sustratos, las cuales se convierten en diferentes moléculas, los productos. Casi todos los procesos en las células necesitan enzimas para que ocurran en tasas significativas. A las reacciones mediadas por enzimas se las denomina reacciones enzimáticas.
Debido a que las enzimas son extremadamente selectivas con sus sustratos y su velocidad crece sólo con algunas reacciones de entre otras posibilidades, el conjunto (set) de enzimas sintetizadas en una célula determina el metabolismo que ocurre en cada célula. A su vez, esta síntesis depende de la regulación de la expresión génica.
Como todos los catalizadores, las enzimas funcionan aumentando y disminuyendo la energía de activación (ΔG ) de una reacción, de forma que se acelera sustancialmente la tasa de reacción. Las enzimas no alteran el balance energético de las reacciones en que intervienen, ni modifican, por lo tanto, el equilibrio de la reacción, pero consiguen acelerar el proceso incluso millones de veces. Una reacción que se produce bajo el control de una enzima, o de un catalizador en general, alcanza el equilibrio mucho más deprisa que la correspondiente reacción no catalizada.
Al igual que ocurre con otros catalizadores, las enzimas no son consumidas por las reacciones que ellas catalizan, ni alteran su equilibrio químico. Sin embargo, las enzimas difieren de otros catalizadores por ser más específicas. Las enzimas catalizan alrededor de 4.000 reacciones bioquímicas distintas.[1] No todos los catalizadores bioquímicos son proteínas, pues algunas moléculas de ARN son capaces de catalizar reacciones (como el fragmento 16S de los ribosomas en el que reside la actividad peptidil transferasa).
La actividad de las enzimas puede ser afectada por otras moléculas. Los inhibidores enzimáticos son moléculas que disminuyen o impiden la actividad de las enzimas, mientras que los activadores son moléculas que incrementan la actividad. Asimismo, gran cantidad de enzimas requieren de cofactores para su actividad. Muchas drogas o fármacos son moléculas inhibidoras. Igualmente, la actividad es afectada por la temperatura, el pH, la concentración de la propia enzima y del sustrato y otros factores físico-químicos.
Algunas enzimas son usadas comercialmente, por ejemplo, en la síntesis de antibióticos y productos domésticos de limpieza. Además, ampliamente utilizadas en variados procesos industriales, como son la fabricación de alimentos, distinción de jeans o producción de biocombustibles.
CONCEPTO DE ENZIMA.

PROPIEDADES DE LAS ENZIMAS
Cualquier reacción química se inicia con la rotura de ciertos enlaces entre los átomos que constituyen la moléculas se los reactivos para formar posteriormente los nuevos enlaces que originan las moléculas de los productos, ese estado en el que los enlaces de los reactivos están debilitados o rotos pero en el que aun no se han formado los nuevos se conoce como estado de transición o estado de activado; para acelerar el estado de transición y en definitiva, para que la reacción química tenga lugar es preciso comunicar a los reactivos cierta cantidad de energía denominada "energía de activación". En las reacciones espontáneas la energía de activación es tan baja, que se obtiene de la propia energía cinética de las moléculas o incluso de la luz que incide en el lugar de la reacción, en las reacciones no espontáneas, esta energía es tan alta que no se produce si no se aplica calor.
La acción catalizadora de las enzimas consiste en rebajar la energía de activación para llegar fácilmente al estado de transición y permitir que la reacción se lleve a cabo, en definitiva, sin la presencia del catalizador no es posible alcanzar el estado de transición espontáneamente, y con él sí lo es, los catalizadores realizan su acción favoreciendo la aproximación de las moléculas de los reactivos, todas las reacciones metabólicas salvo alguna excepción son reacciones catalizadas por enzimas. Usando un sustrato se encuentra con la enzima correspondiente se produce la reacción catalizada, la cual se lleva a cabo en tres etapas:
El sustrato se une al enzima formando el complejo enzima-sustrato (E.S.). Esta unión se caracteriza por un alto grado de especificidad de modo que cada tipo de sustrato y de reacción necesita un enzima concreto; la especificidad enzimatica se debe a la estructura proteica del enzima el cual presenta una zona denominada centro activo con una forma espacial característica en la que se acopla el sustrato. Este acoplamiento es explicado mediante dos teorías:
La teoría de la "llave-cerradura": el enzima y el sustrato encaja tan exactamente en el centro activo como una llave en su cerradura, por lo que cualquier cambio que se produzca en la forma impedirá su acoplamiento.
La teoría del "ajuste inducido" o del guante y la mano: en algunos enzimas el centro activo es capaz de modificar su forma para adoptarse al sustrato.
La especificidad del enzima puede darse en varios grados:
Especificidad absoluta: se da cuando un enzima solo actúa sobre un sustrato.
Especificidad de grupo: se da cuando el enzima reconoce un determinado grupo de moléculas.
Especificidad de clase: es la menos específica ya que la actuación del enzima no depende del tipo de molécula sino del tipo de enlace.
La unión enzima-sustrato es reversible, pues una parte del complejo enzima-sustrato se disocia y debido precisamente a esta reversibilidad esta primera etapa es la más lenta. La unión de los radicales de los aminoácidos (aa) del centro activo al sustrato consigue debilitar sus enlaces provocando cambios energéticos que permiten alcanzar más fácilmente el estado de transición.
Una vez formado el complejo enzima-sustrato: si el enzima posee coofactor o grupo prostético éste es el que lleva a cabo la reacción y se obtiene el producto final esta etapa es muy rápida e irreversible, en el caso de que no existan partes no proteicas en el enzima la acción catalítica la realizan algunos aa del propio centro activo. El producto de libera del centro activo y el enzima queda libre para volver a unirse a nuevas moléculas de sustrato, es irreversible.
Centro activo.
El sitio de unión del ligando está muy bien definido. En él habrá distintos residuos que aporten los grupos funcionales necesarios para cada función:
Residuos catalíticos: son capaces de llevar a cabo la catálisis.
Residuos de unión: aportan soporte para unir el enzima a su sustrato y no a otro.
Residuos que participan en la estructura tridimensional.
La proteína al plegarse determina el centro activo que será una cavidad hidrofóbica (ambiente especial). No habrá agua si no participa en la reacción. Se crea un microambiente especial para que los grupos catalíticos sean más reactivos. La unión del centro activo y el enzima es la base de la especificidad.
Proposición de Fisher: Un enzima distingue un sustrato igual que una cerradura y una llave. El sustrato y el centro activo son complementarios. El centro activo sólo es complementario cuando se a unido al sustrato, no antes.
Hipótesis de Koshland: ajuste inducido. El sitio activo es complementario después de la unión. Un sustrato correcto induce un cambio de conformación adecuada y uno malo no. Cuando se produce la unión el sustrato queda unido al centro activo de manera determinada por lo que tiene menos movilidad que en entorno acuoso. La posición será la adecuada para que los grupos catalíticos estén lo mejor orientados posibles. La actividad molecular es muy alta porque es la mejor posición para que actúen los grupos catalíticos. Los sustratos pasan por un estado de transición tras superar la energía de activación antes de convertirse en productos. El catalizador ayuda a alcanzar ese estado de transición por lo que la reacción ocurre. El enzima es complementario del estado de transición. Si la función del enzima debe estar regulada puede tener moduladores.
Especificidad de los enzimas.
Los enzimas son proteínas catalíticas. Casi todas las reacciones celulares están catalizadas. Alguna actividad catalítica no reside en las proteínas sino en el RNA, es el caso de la ribosoma que tiene parte de RNA y parte proteica aunque la catálisis la efectúa el ácido nucleico. Esto tiene una importancia evolutiva pues demuestra que el RNA catalizaba antes que los enzimas que luego se especializaron. El RNA es peor catalizador. La función de los enzimas estás relacionada con la unión de un ligando que será el sustrato. Se forma complejo enzima-sustrato, que luego se convierte en producto:
ENZIMA + SUSTRATO ® ENZIMA-SUSTRATO ® ENZIMA + PRODUCTO
Como es un catalizador el enzima no se consume, acelerando la velocidad de reacción sin modificar la posición de equilibrio. Las propiedades que tienen los enzimas que los hacen efectivos como catalizadores son:
Capaces de acelerar las reacciones en las condiciones suaves de la célula.
Alto poder catalítico por su gran actividad molecular, aceleran las reacciones hasta 1017 veces. Esto es porque se une al sustrato en relación 1:1 y la reacción que ocurre en los confines de éste ve rebajada su energía de activación como consecuencia de esa unión.
Son muy específicos respecto a:
Tipo de reacción: ya que no son catalizadas reacciones de naturaleza distinta.
Respecto al sustrato: el enzima no puede unirse con cualquier sustrato. Hay enzimas más específicos que otros. La especificidad puede ser tan alta que se distinga entre estéreo isómeros. Sin embargo los enzimas digestivos son poco específicos porque si no harían falta demasiados. La ventaja de la especificidad reside en que se pueden catalizar muchas reacciones a la vez sin reacciones laterales ni que se acumulen los productos secundarios.
Requerimiento de cofactores
A veces se necesitan grupos catalíticos que no se encuentran en los aminoácidos por lo que se necesita una molécula extra, un cofactor, que puede ser inorgánico (iones en general) u orgánicos. Estos últimos pueden estar unidos reversiblemente (coenzimas) o permanentemente (grupo prostético).
Catálisis de la hidratación de CO2 por la anhidrasa carbónica (que contiene Zn ²+):
CO2 + H2O « H+ + HCO3- Zn ²+
Como ninguna cadena lateral de los aminoácidos puede formar OH el Zn aporta lo que se necesita. El Zn se une al H2O y luego se separan:
Zn --- H - O - H « Zn --- H - O- + H+ + CO2 « Zn ²+ + HCO3-
Los enzimas que catalizan reacciones redox necesita algún grupo donde transportar los electrones y no hay ninguna cadena lateral de aminoácido que pueda, por lo que necesita un cofactor. Muchos cofactores deben ser ingeridos porque la célula no los sintetiza. Las vitaminas suelen ser cofactores o precursores de cofactores. Las vitaminas B2 y B3 son precursores de cofactores redox.
Coenzimas
Coenzima, moléculas orgánicas complejas que necesitan algunas enzimas para realizar su actividad. Las coenzimas pueden estar íntima y permanentemente unidas a las proteínas, o bien unirse de forma débil y transitoria. Coenzimas importantes son, por ejemplo, el trifosfato de adenosina (ATP), el dinucleotido de nicotinamida y adenina (NAD), el dinucleotido fosfato de nicotinamida y adenina (NADP), la coenzima A, la UDP-glucosa, el grupo hemo de la hemoglobina y muchas vitaminas. Las coenzimas, junto con ciertos elementos químicos inorgánicos, reciben el nombre de cofactores enzimáticos. Algunas enzimas necesitan un cofactor inorgánico y otras un cofactor tipo coenzima. Algunas enzimas requieren cofactores de ambos tipos.
El mecanismo de acción básico de las coenzimas es el siguiente:
La coenzima se une a un enzima,
La enzima capta su substrato específico,
La enzima ataca a dicho substrato, arrancándole algunos de sus átomos,
La enzima cede a la coenzima dichos átomos provenientes del substrato,
La coenzima acepta dichos átomos y se desprende de la enzima.
La coenzima no es el aceptor final de esos átomos, sino que debe liberarlos tarde o temprano,
La coenzima transporta dichos átomos y acaba cediéndolos, recuperando así su capacidad para aceptar nuevos átomos.
Este último paso es esencial para no agotar la dotación de coenzimas de una célula ya que las enzimas junto con las que actúa no pueden realizar la reacción química sin el concurso de su coenzima.
Algunas coenzimas están fuerte y permanentemente unidas a su enzima, constituyendo en la práctica un grupo prostético; tal es el caso del FMN a la enzima NADH deshidrogenasa o el FAD a la succinato deshidrogenasa.
Cada coenzima está especializada en aceptar y transportar un tipo de átomos determinado; unos aceptan hidrógenos, otros grupos acetilo, amino, etc. No obstante, las coenzimas no son nada específicas respecto a las enzimas a las que se unen, de modo que una misma coenzima puede unirse a un gran número de enzimas distintas y es por ello que el número de coenzimas diferentes es relativamente bajo.
Principales coenzimas

Coenzima A
FAD (flavín-adenín dinucleótido): transferencia de electrones y protones.
FMN (Flavín mononucleótido): transferencia de electrones y protones.
NAD+(nicotín-adenín dinucleótido): transferencia de electrones y protones.
NADP+ (nicotín-adenín dinucleótido fosfato): transferencia de electrones y protones.
Coenzima A: transferencia de grupos acetilo (por ejemplo, en la descarboxilación del ácido pirúvico) y de grupos acilo en general.
Coenzima Q: transferencia de electrones en la cadena respiratoria.
Coenzima B12: transferencia de grupos metilo o hidrógenos entre moléculas.
TPP (Pirofosfato de tiamina): transferencia de grupos aldehído; forma parte, entre otros, del complejo piruvato deshidrogenasa.
Vitamina C
PLP (fosfato de piridoxal): transferencia de grupos amino.
PMP (fosfato de piridoxamina): transferencia de grupos amino.
FH4 (ácido tetrahidrofólico): transferencia de grupos formilo, metenilo y metileno.
Biocitina: transferencia de dióxido de carbono.
Ácido lipoico: transferencia de hidrógenos, grupos acilo y metilamina.
Las vitaminas como coenzimas
Muchas vitaminas, o sus derivados, actúan como coenzimas:
Vitamina B1 o tiamina: su derivado, el pirofosfato de tiamina es esencial para el metabolismo energético de los glúcidos.
Vitamina B2 o riboflavina: sus derivados son nucleótidos coenzimáticos con gran poder reductor como el FAD y el FMN.
Vitamina B3 o niacina: sus derivados son nucleótidos coenzimáticos con gran poder reductor como el NAD+ o el NADP+.
Vitamina B5 o ácido pantoténico: su principal derivado es la coenzima A (Co-A), con gran importancia en diveros procesos metabólicos.
Vitamina B6 o piridoxina. Sus principales derivados son los coenzimas PLP (fosfato de piridoxal) y PMP (fosfato de piridoxamina), esenciales en el metabolismo de los aminoácidos.
Vitamina B7 o biotina (vitamina H). Su derivado, la biocitina, es esencial para el funcionamiento de numerosas carboxilasas (enzimas).
Vitamina B9 o ácido fólico (vitamina M). Su derivado, el FH4 es esencial en la síntesis de purinas.
Vitamina B12 o cianocobalamina: coenzima B12.
Vitamina E y Vitamina K: químicamente similares al coenzima Q.
Isoenzimas
En 1957 R. L. Hunter y Clement Markert describieron por primera vez a las isoenzimas, y las definieron como las diferentes variantes de la misma enzima que tienen idénticas funciones y están presentes en el mismo individuo. Esta definición abarca a las variantes de enzimas que son el producto de diferentes genes y por lo tanto representan diferentes loci (descritoss como isoenzimas) y a las enzimas que son el producto de diferentes alelos de un mismo gen (descritos como aloenzimas).
Las isoenzimas pueden ser el resultado de la duplicación de genes, pero también pueden derivarse de la poliploidía o de la hibridación del ácido nucleico. En el tiempo evolutivo, si la función de la nueva variante sigue siendo idéntica a la original, entonces es probable que uno u otro se pierda con la acumulación de mutaciones, resultando en un seudogén. Sin embargo, si las mutaciones no impiden el funcionamiento de la enzima pero modifican su función o su patrón de expresión génica, las dos variantes podrían ser favorecidas por la selección natural y se especializarían en diferentes funciones. Por ejemplo, puede que se expresen en diferentes etapas del desarrollo o en diferentes tejidos.
LAS ALOENZIMAS
Pueden ser el resultado de mutaciones puntuales o por mutaciones indel (inserción-deleción) que afectan a la secuencia de ADN que codifica el gen. Al igual que con cualquier otra nueva mutación, hay tres cosas que puede suceder a una nueva aloenzima:
Lo más probable es que el nuevo alelo sea no funcional, en cuyo caso probablemente resulte en baja aptitud y sea eliminado de la población por selección natural.
Por otra parte, si el residuo aminoacídico que se cambia es en una parte de la enzima relativamente poco importante, por ejemplo lejos del sitio activo, entonces la mutación puede que sea selectivamente neutra y quede sujeta a la deriva genética.
En raros casos, la mutación puede dar lugar a una enzima que sea más eficiente, o a una que pueda catalizar una reacción química ligeramente diferente, en cuyo caso la mutación puede causar un aumento de la aptitud, y ser favorecido por la selección natural.
Ejemplo de isoenzima
Un ejemplo de una isoenzima es la glucoquinasa, una variante de hexoquinasa que no es inhibida por la glucosa-6-fosfato. Sus diferentes funciones de regulación y su menor afinidad por la glucosa (en comparación con otros hexoquinasas), le permiten tener diferentes funciones en las células de determinados órganos, como el control de la liberación de insulina por las células beta del páncreas, o la iniciación de la síntesis de glucógeno por las células del hígado. Ambos procesos deben ocurrir solamente cuando la glucosa es abundante, o ocurre algún problema.
Isoenzimas y aloenzimas son variantes de la misma enzima. A menos que sean idénticas en cuanto a sus propiedades bioquímicas, por ejemplo, sus sustratos y cinética enzimática, pueden ser diferenciados por ensayos bioquímicos. Sin embargo, estas diferencias suelen ser sutiles (particularmente entre las aloenzimas que a menudo son variantes neutrales). Esta sutileza es de esperar, debido a que dos enzimas que difieran considerablemente en sus funciones no es probable que sean identificadas como isoenzimas.
Mientras que las isoenzimas pueden ser casi idénticas en cuanto a su funcionamiento, pueden diferir en otros aspectos. En particular, las sustituciones de aminoácidos que cambian la carga eléctrica de la enzima (por ejemplo, la sustitución de ácido aspártico con ácido glutámico) son fáciles de identificar por electroforesis en gel, y esto constituye la base para el uso de las isoenzimas como marcadores moleculares.
Isoenzimas y aloenzimas como marcadores moleculares
En genética de poblaciones es esencial un estudio de las causas y los efectos de la variación genética dentro y entre las poblaciones, y en el pasado han sido las isoenzimas los marcadores moleculares más ampliamente utilizados con este fin. A pesar de que ya han sido ampliamente superados por otros enfoques más informativos basados en el ADN (como la secuenciación directa del ADN, polimorfismos de un solo nucleótido y micro satélites), aún están entre los sistemas de marcadores más rápidos y más baratos de desarrollar, y son una excelente elección de para proyectos que sólo necesitan identificar bajos niveles de variación genética, ejmeplo cuantificación de los sistemas de apareamiento
CLASIFICACIÓN DE LAS ENZIMAS (DESHIDROGENASAS, HIDROLASAS, CINASAS, ETC.).
Existe una clasificación normalizada con 6 categorías principales dependiendo de la reacción que catalice la enzima. Cada enzima está clasificada mediante su número EC.
OXIRREDUCTASAS: Catalizan reacciones de oxidorreducción o redox. Precisan la colaboración de las coenzimas de oxidorreducción (NAD+, NADP+, FAD) que aceptan o ceden los electrones correspondientes; tras la acción catalítica, estas coenzimas quedan modificadas en su grado de oxidación, por lo que deben ser transformadas antes de volver a efectuar la reacción catalítica. Ejemplos: deshidrogenasas, peroxidasas.
TRANSFERASAS: Transfieren grupos activos (obtenidos de la ruptura de ciertas moléculas) a otras sustancias receptoras. Suelen actuar en procesos de interconversión de monosacáridos, aminoácidos, etc. Ejemplos: transaminasas, quinasas.
HIDROLASAS: Verifican reacciones de hidrólisis con la consiguiente obtención de monómeros a partir de polímeros. Actúan en la digestión de los alimentos, previamente a otras fases de su degradación. La palabra hidrólisis se deriva de hidro 'agua' y lisis 'disolución'. Ejemplos: glucosidasas, lipasas, esterasas.
ISOMERASAS: Actúan sobre determinadas moléculas obteniendo de ellas sus isómeros de función o de posición, es decir, catalizan la racemizacion y cambios de posición de un grupo en determinada molécula obteniendo formas isoméricas. Suelen actuar en procesos de interconversión. Ejemplo: epimerasas (mutasa).
LIASAS: Catalizan reacciones en las que se eliminan grupos (H2O, CO2 y NH3) para formar un doble enlace o añadirse a un doble enlace, capaces de catalizar la reducción en un sustrato. El sustrato es una molécula, la cual, se une al sitio activo de la enzima para la formación del complejo enzima-sustrato. El mismo, por acción de la enzima, es transformado en producto y es liberado del sitio activo, quedando libre para recibir otro sustrato. Ejemplos: descarboxilasas, liasas.
LIGASAS: Realizan la degradación o síntesis de los enlaces denominados "fuertes" mediante al acoplamiento a sustancias de alto valor energético (como el ATP). Ejemplos: sintetasas, carboxilasas.
REGULACIÓN DE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA Concentracción del sustrato
Cuando un sustrato se encuentra con la enzima correspondiente se produce la reacción catalizada, la cual se lleva a cabo en tres etapas:
El sustrato se une al enzima formando el complejo enzima-sustrato (E.S.).
Esta unión se caracteriza por un alto grado de especificidad de modo que cada tipo de sustrato y de reacción necesita un enzima concreto; la especificidad enzimatica se debe a la estructura proteica del enzima el cual presenta una zona denominada centro activo con una forma espacial característica en la que se acopla el sustrato.
Este acoplamiento es explicado mediante dos teorías:
La teoría de la "llave-cerradura": el enzima y el sustrato encaja tan exactamente en el centro activo como una llave en su cerradura, por lo que cualquier cambio que se produzca en la forma impedirá su acoplamiento.
La teoría del "ajuste inducido" o del guante y la mano: en algunos enzimas el centro activo es capaz de modificar su forma para adoptarse al sustrato.
La especificidad del enzima puede darse en varios grados:
ESPECIFICIDAD ABSOLUTA: se da cuando un enzima solo actúa sobre un sustrato.
ESPECIFICIDAD DE GRUPO: se da cuando el enzima reconoce un determinado grupo de moléculas.
ESPECIFICIDAD DE CLASE: es la menos específica ya que la actuación del enzima no depende del tipo de molécula sino del tipo de enlace.
La unión enzima-sustrato es reversible, pues una parte del complejo enzima-sustrato se disocia y debido precisamente a esta reversibilidad esta primera etapa es la más lenta.
La unión de los radicales de los aminoácidos (aa) del centro activo al sustrato consigue debilitar sus enlaces provocando cambios energéticos que permiten alcanzar más fácilmente el estado de transición.
Una vez formado el complejo enzima-sustrato: si el enzima posee cofactor o grupo prostético éste es el que lleva a cabo la reacción y se obtiene el producto final esta etapa es muy rápida e irreversible, en el caso de que no existan partes no proteicas en el enzima la acción catalítica la realizan algunos aa del propio centro activo.
El producto de libera del centro activo y el enzima queda libre para volver a unirse a nuevas moléculas de sustrato, es irreversible.
Efecto de temperatura:
Las enzimas son sensibles a la temperatura pudiendo verse modificada su actividad por este factor. Los rangos de temperaturas óptimos pueden llegar a variar sustancialmente de unas enzimas a otras. Normalmente, a medida que aumente la temperatura, una enzima verá incrementada su actividad hasta el momento en que comience la desnaturalización de la misma, que dará lugar a una reducción progresiva de dicha actividad.
La temperatura es importante porque cambia la actividad enzima por dos razones:
Si se aplica calor: al calentarse las moléculas adquieren mayor energía térmica, presenta mayor energía cinética (mayor velocidad), si aumenta la velocidad del sustrato y el enzima, facilita el encuentro de los dos (el calor puede ser en un principio beneficioso ya que aumenta la velocidad y facilita el encuentro), pero si se aplica demasiada calor puede provocar la desnaturalización de la proteína (decae la actividad catalítica), desnaturalización del enzima.
Pero si disminuye la temperatura, disminuye la velocidad, la energía cinética, no se van a encontrar con tanta velocidad, su posterior unión y su posterior formación. Si se disminuye tanto la temperatura, puede ocurrir la desnaturalización de la proteína del enzima.
Se desnaturaliza antes si se aplica demasiada temperatura que si se disminuye demasiado la temperatura. Todos los enzimas van a tener una temperatura optima, para que la actividad de los enzimas sea perfecta, trabajan mejor que nunca (la de los seres humanos es la de 36.5º)
pH
El rango de pH óptimo también es muy variable entre diferentes enzimas. Si el pH del medio se aleja del óptimo de la enzima, esta verá modificada su carga eléctrica al aceptar o donar protones, lo que modificará la estructura de los aminoácidos y por tanto la actividad enzimática. El pH: las enzimas tiene que trabajar en unas concentraciones de pH concreta (como proteínas que son) si se salen de esas condiciones de pH se pone al enzima en condiciones desfavorables y se puede producir la desnaturalización del enzima. Es malo tanto el pH básico como el pH ácido. Nuestros enzimas tienen un pH óptimo de trabajo, sobre pH 7.
Concentración salina o fuerza iónica:
La concentración de sales del medio es crucial para una óptima actividad enzimática. Una elevada concentración o una ausencia de sales en el medio pueden impedir la actividad enzimática, ya que las enzimas precisan de una adecuada concentración de iones para mantener su carga y su estructura.
Activadores
Algunas enzimas necesitan para su actividad iones inorgánicos específicos que reciben el nombre de activadores. Los activadores que se necesitan con más frecuencia son los iones de hierro, cobre, manganeso, magnesio, cobalto y zinc. De ordinario, sólo un ion funciona con una determinada enzima, pero en ciertos casos se pueden sustituir ciertos iones por otros, persistiendo una actividad enzimática satisfactoria.
Inhibidores
Las moléculas que regulan la actividad enzimática inhibiendo su actividad pueden clasificarse en reversibles e irreversibles. Las irreversibles se unen covalentemente a la enzima y son útiles en farmacología (penicilina, aspirina).
Las reversibles pueden clasificarse, a su vez, en competitivas y no competitivas. Las competitivas modifican la Km del enzima ya que se unen al centro activo de éste e impiden la unión con el sustrato (se necesitará más para activar las enzimas). Las no competitivas, se unen a otro lugar de la enzima, modificando la Vmáx. (Velocidad en que se forma producto por unidad de tiempo) ya que al unirse, el enzima queda inactivada.
INHIBIDORES IRREVERSIBLES: anula para siempre la actividad enzimática, alteran el centro activo del enzima de manera que esta alteración queda permanente, se conocen como venenos y serían inhibidores perjudiciales para el individuo.
INHIBIDORES REVERSIBLES: inutilizan temporalmente al enzima, en función del mecanismo que empleen para inutilizarlos se clasifica:
Competitivos: sustancias que se caracterizan por tener una forma muy parecida a la del sustrato especifico de ese enzima, y por lo tanto compite con ese sustrato para instalarse en el centro activo, el hecho de que posean la misma forma, permiten a los organismos disminuir la acción del inhibidor aumentando la concentración de sustrato. Este es un mecanismo beneficioso en algunas ocasiones y es el que hace que el enzima no esté siempre trabajando.
Acompetitivos: no suelen unirse nunca al centro del enzima por lo tanto no va a tener una forma parecida al sustrato. Este se une a uno de los muchos huecos que tiene en su superficie el enzima pero no va a ser el centro activo. Provoca un impedimento fisco para la actuación del enzima, o bien, el inhibidor se coloca antes de que lo haga el sustrato en el centro activo e impide la unión sustrato-enzima porque va a estar tapando el centro activo, o bien, se coloca después de que se hayan unido enzima-sustrato e impide su separación. La mayoría son perjudiciales.
Reacciones con el sustrato
Las enzimas que presentan un mecanismo de único sustrato incluyen isomerasas, tales como la triosafosfato isomerasa o la bisfosfoglicerato mutasa, y liasas intramoleculares, tales como la adenilato ciclasa o la ribozima ARN-liasa. Sin embargo, existen ciertas reacciones enzimáticas de único sustrato que no pertenecen a esta categoría de mecanismos, como es el caso de la reacción catalizada por la catalasa. La catalasa reacciona inicialmente con una molécula de peróxido de hidrógeno (agua oxigenada) y queda en un estado oxidado tras liberar el producto (agua), y, posteriormente, es reducida por una segunda molécula de sustrato. Aunque durante la reacción solo participa un sustrato, la existencia de un intermediario enzimático modificado permite incluir al mecanismo de la catalasa en la categoría de mecanismos de ping-pong, un tipo de mecanismo discutido más adelante.
CINÉTICA ENZIMÁTICA.
La cinética enzimática estudia la velocidad de las reacciones químicas que son catalizadas por las enzimas. El estudio de la cinética de una enzima permite explicar los detalles de su mecanismo catalítico, su papel en el metabolismo, cómo es controlada su actividad en la célula y cómo puede ser inhibida su actividad por fármacos o venenos o potenciada por otro tipo de moléculas.
Las enzimas son proteínas (macromoléculas) con la capacidad de manipular otras moléculas, denominadas sustratos. Un sustrato es capaz de unirse al centro catalítico de la enzima que lo reconozca y transformarse en un producto a lo largo de una serie de pasos denominados mecanismo enzimático. Algunas enzimas pueden unir varios sustratos diferentes y/o liberar diversos productos, como es el caso de las proteasas al romper una proteína en dos polipéptidos. En otros casos, se produce la unión simultánea de dos sustratos, como en el caso de la ADN polimerasa, que es capaz de incorporar un nucleótido (sustrato 1) a una hebra de ADN (sustrato 2). Aunque todos estos mecanismos suelen seguir una compleja serie de pasos, también suelen presentar una etapa limitante que determina la velocidad final de toda la reacción. Esta etapa limitante puede consistir en una reacción química o en un cambio conformacional de la enzima o del sustrato.
El conocimiento adquirido acerca de la estructura de las enzimas ha sido de gran ayuda en la visualización e interpretación de los datos cinéticos. Por ejemplo, la estructura puede sugerir cómo permanecen unidos sustrato y producto durante la catálisis, qué cambios conformacionales ocurren durante la reacción, o incluso el papel en particular de determinados residuos aminoácidos en el mecanismo catalítico. Algunas enzimas modifican su conformación significativamente durante la reacción, en cuyo caso, puede ser crucial saber la estructura molecular de la enzima con y sin sustrato unido (se suelen usar análogos que se unen pero no permiten llevar a cabo la reacción y mantienen a la enzima permanentemente en la conformación de sustrato unido).
Los mecanismos enzimáticos pueden ser divididos en mecanismo de único sustrato o mecanismo de múltiples sustratos. Los estudios cinéticos llevados a cabo en enzimas que solo unen un sustrato, como la triosafosfato isomerasa, pretenden medir la afinidad con la que se une el sustrato y la velocidad con la que lo transforma en producto. Por otro lado, al estudiar una enzima que une varios sustratos, como la dihidrofolato reductasa, la cinética enzimática puede mostrar también el orden en el que se unen los sustratos y el orden en el que los productos son liberados.
Sin embargo, no todas las catálisis biológicas son llevadas a cabo por enzimas proteicas. Existen moléculas catalíticas basadas en el ARN, como las ribozimas y los ribosomas, esenciales para el splicing alternativo y la traducción del ARNm, respectivamente. La principal diferencia entre las ribozimas y las enzimas radica en el limitado número de reacciones que pueden llevar a cabo las primeras, aunque sus mecanismos de reacción y sus cinéticas pueden ser estudiados y clasificados por los mismos métodos.

CONCEPTOS DE BIOENERGÉTICA.
Bioenergética
La bioenergética es una ciencia que se encarga de estudiar las transformaciones energéticas en los sistemas vivos y el estudio de la energía química almacenada en la biomasa (conjunto de especies vegetales y animales utilizadas como nutrientes y fuente de energía) y los métodos de recuperación bajo formas distintas; alimentos, calor y combustibles.
Termodinámica
Representa el campo de las ciencias físicas que estudia los intercambios de energía entre conjuntos de materia y los cambios asociados con el paso de un sistema desde un estado inicial a otro final. Se define sistema como el conjunto de materia y energía que representa el foco de estudio. Para poder estudiar un sistema, este debe aislarse e imponer ciertas restricciones al flujo de materia o energía o ambas hacia o desde el sistema.
Primera Ley de la Termodinámica (Ley de la Conservación de la Energía)
Es el principio que asienta que la energía ni se crea ni se destruye sólo se transforma de una forma a otra. Esto implica de qué se puede hablar de un equilibrio energético entre el aporte calórico y el gasto de energía.
Los estudios de bioquímica, están fundamentados en los principios y patrones moleculares que contribuyen al movimiento y fenómeno metabólico.
Metabolismo
Los billones de células que componen al cuerpo humano poseen la vital tarea de mantener trabajando al organismo. Para esto, es necesario que se lleven a cabo un conjunto de reacciones químicas y enzimáticas del organismo dirigido a la producción de compuestos energéticos y a la utilización de fuentes de energía, donde las células de nuestro cuerpo sirven de escenario. Estas transformaciones energéticas que liberan y emplean la energía para mantener funcionando nuestros órganos corporales se conoce como metabolismo.
El metabolismo celular consume nutrimentos (hidratos de carbono o glúcidos, grasas o lípidos y proteínas o prótidos) y oxígeno (O2), generando desechos y gas carbónico que deben eliminarse. Fragmentos que resultan del rompimiento de estas sustancias nutricias energéticas o combustibles metabólicos pueden entrar al Ciclo de Krebs (o ciclo de ácido cítrico), especie de vía común para su degradamiento, en la cual son desdoblados hasta átomos de hidrógeno y CO2. Los átomos de hidrógeno son oxidados para formar agua (H2O) por medio de una cadena de flavo proteínas y citocromos dentro de la cadera respiratoria (o sistema de transporte electrónico).
Dentro del metabolismo se realizan dos reacciones químicas complementarias, a saber, el catabolismo y el anabolismo. Las enzimas catalizan las reacciones químicas tanto catabólicas como anabólicas.
La fase catabólica del metabolismo posee la tarea de hidrolizar (degradar, desdoblar, romper) moléculas alimentarias grandes a moléculas mas pequeñas, con la consecuente liberación de energía útil dirigida para desencadenar reacciones químicas necesarias para el mantenimiento orgánico. Por consiguiente, el catabolismo representa un proceso de descomposición, o fragmentación de una molécula en partes cada vez más pequeñas, donde se acompaña la liberación de energía en la forma de calor y energía química. La energía derivada de reacciones catabólicas primero deben de transferirse a enlaces de alta energía (~) de las moléculas de trifosfato de adenosina (ATP). Más adelante en este capítulo veremos en detalle que el catabolismo energético se efectúa en tres etapas particulares. A continuación una breve descripción de cada etapa. La primera se encarga de catabolizar las sustancias nutricias energéticas mediante tres reacciones químicas, conocidas como glucólisis (degradamiento de la glucosa en acetil-co-A), el metabolismo beta de las grasas (se acortan progresivamente, dando acetil-co-A), y la deaminación de los amino ácidos (rompimiento de los amino ácidos, donde se produce acetil-co-A). El ciclo de Krebs o ciclo del ácido cítrico participa en la segunda etapa del catabolismo, donde se libera el hidrógeno de la molécula de acetil-co-A para unirlo con los transportadores de hidrógeno y la eventual producción de gas carbónico y agua. La tercera y última etapa consiste de la cadena respiratoria (o sistema de transporte electrónico) mediante la cual se emplean los transportadores de hidrógeno para sintetizar un compuesto de alta energía química potencial, llamado adenosina de trifosfato (ATP).
La fase anabólica utiliza energía libre para elaborar moléculas grandes a partir de moléculas más pequeñas. Representa, entonces, una reacción química de síntesis, construcción o formación que requiere energía (se acompaña de utilización de la energía). Esta energía se deriva de las reacciones catabólicas. Por consiguiente, los procesos metabólicos de naturaleza anabólica involucran la unión de pequeñas moléculas para formar moléculas más grandes y reúnen los pequeños fragmentos moleculares para formar moléculas mayores. Los procesos anabólicos recurren siempre a la energía, de manera que puedan producir compuestos de mayor tamaño que se derivan de los fragmentos moleculares de menor tamaño (ejemplo enzimas, hormonas, anticuerpos, tejido muscular, entre otras moléculas). Por ejemplo, durante el anabolismo energético los acetil-co-A detienen los procesos degradadores para poder producir glucógeno, el cual será almacenado especialmente en los músculos esqueléticos e hígado. Los compuestos de alta energía poseen enlaces químicos. Un enlace químico representa la energía potencial que mantiene los átomos juntos en una molécula.
Toda reacción o proceso químico a nivel celular involucra sustratos y enzimas. Los sustratos son las moléculas sobre las cuales actúan las enzimas. Una enzima representa un tipo de proteína (catalizador biológico) encargado de acelerar las reacciones bioquímicas en una vía metabólica particular. Las enzimas no sufren cambios durante las reacciones, ni cambian la naturaleza de la reacción ni su resultado. Los nombres de todas las enzimas posee el sufijo "asa". Por ejemplo, la enzima quinasa, la cual le añade fosfatos a los sustratos con los cuales reaccionan. Otro tipo de enzima es la deshidrogenasa, la cual se encarga de remover/eliminar los hidrógenos de los sustratos. La deshidrogenasa láctica cataliza la conversión del ácido láctico a ácido pirúvico y viceversa:


Dehidrogenasa Lactica
"
Acido Láctico o Acido Pirúvico
"
+ +
"
NAD NADH + H+

Dehidrogenasa Lactica
"
Acido Láctico o Acido Pirúvico
"
+ +
"
NAD NADH + H+




La actividad enzimática dependerá de la temperatura corporal y el pH (medición de acidez) de una solución. Los sustratos representan las moléculas sobre las cuales actúan las enzimas. Los nutrientes (o nutrimentos) que proveen energía (liberan calor y energía cuando son degradados durante la catabólica del metabolismo) se conocen también como macromoléculas, los compuestos relacionados con las reacciones metabólicas (hidratos de carbono o glúcidos, grasas o lípidos y proteínas o prótidos). Estas macromoléculas también pueden considerarse como sustratos. Otros sinónimos para estos nutrimentos energéticos (o caloríficos) pueden ser reactivos, sustancias nutricias o combustibles metabólicos. Cuando los sustratos penetran la pared celular del organismo, se inician los múltiples procesos metabólicos. Las secuencias específicas de reacciones se conocen como vías metabólicas. La finalidad de los procesos metabólicos es el crecimiento, mantenimiento y la reparación.
Cuando hablamos de una reacción oxidativa (oxidación o respiración celular), nos referimos a la combinación de una substancia con el oxígeno (O2), la perdida de hidrógeno (H2) o la perdida de electrones (e-). La reacción inversa correspondiente se conoce como reducción. Las oxidaciones biológicas son catalizadas por enzimas, siendo una proteína enzimática particularmente la responsable, en casi todos los casos, de una reacción particular. Los cofactores (iones simples) o las coenzimas (substancias orgánicas no proteínicas) son substancias accesorias que usualmente actúan como transportadoras de los productos de la reacción. A diferencia de las enzimas, las coenzimas pueden catalizar varias reacciones.
Concepto de Energía
Es muy importante comenzar definiendo del concepto de energía. Tradicionalmente, energía ha sido definido como la capacidad para realizar trabajo. La energía presente en el universo, particularmente en el planeta tierra, puede adoptar múltiples formas. Tenemos, entonces, que la energía puede ser de tipo química, mecánica, térmica (o calorífica), luminosa (radiante, solar o electromagnética), eléctrica y nuclear. Estos estados de la energía pueden intercambiarse entre sí.
El término energía (del griego ἐνέργεια/energeia, actividad, operación; ἐνεργóς/energos=fuerza de acción o fuerza trabajando) tiene diversas acepciones y definiciones, relacionadas con la idea de una capacidad para obrar, transformar o poner en movimiento. En física, «energía» se define como la capacidad para realizar un trabajo. En tecnología y economía, «energía» se refiere a un recurso natural y la tecnología asociada para explotarla y hacer un uso industrial o económico del mismo.
La energía puede encontrarse en otras formas o estados, a saber, la energía potencial y cinética.
La Energía Potencial es aquella almacenada dentro de un sistema que posee la capacidad para realizar trabajo. Por ejemplo, la energía química (aquella almacenada químicamente en ciertas moléculas) que contiene la glucosa posee el potencial de generar trabajo si se cataboliza a través de la vía glucolítica.
La activación de dicha energía química potencial se le llama Energía Cinética y Energía En Proceso/Acción de realización de trabajo.
Origen de la Energía - El Ciclo Energético Biológico

La energía que requieren las actividades biológicas del organismo humano proviene en última instancia del sol (energía luminosa, radiante o solar). La energía luminosa, a su vez, se origina de la energía nuclear. Esta energía que se deriva del sol la capturan las plantas verdes en forma de energía química a través de la fotosíntesis. Esto se debe a que las células de las plantas son transductoras de energía luminosa, la cual es absorbida por sus pigmentos clorofílicos y transformada en energía química (reacción sintética de fotosíntesis). Por consiguiente, junto con la energía radiante, la clorofila de las plantas, el agua y bióxido de carbono, las células vegetales producen moléculas de alimentos (hidratos de carbono, grasas y proteínas) que poseen energía potencial química. Esta energía se almacena en un estado molecular fosforilado de alta energía, conocido como adenosina de trifosfato o adenosina trifosfatada (ATP). Dicho compuesto se encuentra en todas las células de origen animal y en las plantas. El ATP posee la función importante de reservorio de energía. Cada uno de los enlaces energetógenos de sus fosfatos es capaz de liberar gran cantidad de energía (aproximadamente 8,000 por molécula-gramo en condiciones normales). Al desdoblarse una molécula de trifosfato de adenosina, se libera suficiente energía para los procesos bioquímicos del cuerpo. A nivel vegetal, la energía derivada de la hidrólisis (degradamiento o desdoblamiento) del ATP se utilizará eventualmente para reducir el bióxido de carbono a glucosa, la cual se almacena en la forma de almidón (un hidrato de carbono complejo o polisacárido) y celulosa (o fibra).
Los animales (y seres humanos) dependen de las plantas y otros animales para poder producir su propia energía, la cual se forma mediante la degradación de los nutrimentos (hidratos de carbono, proteínas y grasas) en la célula con la presencia de oxígeno; dicho proceso se conoce como respiración celular (o metabolismo), y tiene el objetivo de proveer energía para el crecimiento, contracción del músculo, transporte de compuestos y líquidos y para otras funciones del organismo.

 Según lo discutido previamente, a diferencia de las células vegetales, las células del cuerpo humano dependerán del consumo de los alimentos de origen vegetal o animal para poder sintetizar el ATP. En otras palabras, el ser humano necesita ingerir alimentos que posean nutrimentos energéticos (ejemplo hidratos de carbono, grasas y proteínas) para la producción de energía química (potencial) en la forma de ATP. Este proceso se lleva a cabo mediante reacciones oxidativas-enzimáticas de dichos combustibles metabólicos. Al desdoblarse una molécula de trisfosfato de adenosina, se libera energía útil canalizada hacia la generación de las reacciones químicas a nivel celular. No obstante, el combustible energético preferido del organismo es el hidrato de carbono (particularmente la glucosa). Los hidratos de carbono son también muy importantes para los deportistas o personas activas físicamente.
Como resultado de estas reacciones, el ATP se halla disponible para las células del cuerpo, de manera que se pueda suministrar la energía que se necesita para el trabajo biológico del individuo. En el proceso, el ATP es hidrolizado a difosfato de adenosina (ADP). La refosforilación del ADP (síntesis del ATP a partir de una molécula de fosfato, ADP y energía) se puede efectuar a través de la energía liberada por la oxidación de las sustancias nutricias dispuestas en los alimentos que se ingieren. Durante dicha reacción, el ADP se convierte en un aceptor de fosfato y el ATP en un donador que, junto a una fuente de energía, se sintetiza la molécula de ATP.
Transformaciones Biológicas de la Energía
El constante flujo de energía que ocurre dentro de las células de los seres vivos se conoce como transformaciones biológicas de la energía. Las células vivas son capaces de realizar la conversión de distintas formas de energía y pueden intercambiar energía con su entorno, es conveniente revisar algunas leyes o principios de la termodinámica que rigen las reacciones de este tipo.
LA PRIMERA LEY DE TERMODINÁMICA (LEY DE LA CONSERVACIÓN DE ENERGÍA):
Postula que la energía ni se crea ni se destruye, solo se transforma de una forma a otra. Esto quiere decir que la energía no se pierde, pero si se puede transformar de una estado a otro. El primer principio de la termodinámica es una ley de conservación de la energía y estipula que, aunque la energía se puede convertir de una forma a otra, la energía total del sistema ha de permanecer constante.
Por ejemplo, la energía química disponible en un combustible metabólico tal como la glucosa se puede convertir en el proceso de la glucólisis en otra forma de energía química, el ATP. La energía implicada en un gradiente osmótico electro potencial de protones establecido a través de la membrana mitocondrial puede convertirse en energía química al utilizar dicho gradiente para impulsar la síntesis de ATP.
LA SEGUNDA LEY DE TERMODINÁMICA
Nos indica que como resultado de las transformaciones/conversiones de energía, el universo y sus componentes (los sistemas vivientes) se encuentran en un alto estado de alteración/disturbio (llamado entropía). Esto implica que los cambios energéticos en los sistemas vivientes tienden a ir desde un estado alto de energía a un estado bajo de energía.
Para discutir el segundo principio de la Termodinámica se debe definir el término entropía. La entropía (que se designa con el símbolo S) es una medida o indicador del grado de desorden en un sistema.
LA ENTROPÍA
Se puede considerar también como la energía de un sistema que no se puede utilizar para realizar trabajo efectivo. Todos los procesos, ya sean químicos o biológicos progresan hacia una situación de máxima entropía. No obstante, en los sistemas biológicos es casi imposible cuantificar cambios de entropía ya que estos sistemas raramente están en equilibrio. Por razones de sencillez y por su utilidad inherente en estos tipos de consideraciones, se empleará la cantidad denominada energía libre.
ENERGÍA LIBRE DE GIBBS.
Energía libre de Gibbs.

La Energía libre (designada con la letra G) o energía libre de Gibbs de un sistema, es la parte de la energía total del sistema que está disponible para realizar trabajo útil y está dada por la siguiente relación
ΔG = ΔH TΔS
Esta fórmula es válida cuando en un sistema particular discurre hacia el equilibrio a temperatura y presión constante, ΔG es la variación en energía libre, ΔH es la variación de entalpía o contenido calórico, T es la temperatura absoluta y ΔS es la variación de entropía del sistema. La variación de energía libre de una reacción química está relacionada con la constante de equilibrio de tal reacción, por ejemplo, una reacción se puede escribir como y la expresión para la constante de equilibrio:


En condiciones estándar, cuando reactivos y productos se encuentran presentes inicialmente a concentración 1 M, a 1 atm de presión y una 1 M o pH 0, el cambio de energía libre estándar se define como ΔG°. Se ha cambiado esta expresión y definido la energía libre estándar a pH 7,0 (M), que es el pH al cual tienen lugar la mayor parte de reacciones biológicas. En estas condiciones la variación de energía libre se expresa en forma ΔG°' y la constante de equilibrio como Keq. Dado que en el equilibrio ΔG = 0, se define la siguiente expresión:


en donde R es la constante de los gases, cuyo valor es R = 8.134Jmol 1K 1, dependiendo de si la variación de energía libre resultante se expresa en calorías (cal) o julios (J) por mol; y T es la temperatura absoluta en Kelvin (°K). De ahí que, si se puede determinar la constante de equilibrio de una reacción, también puede calcularse su variación de energía libre estándar (ΔG°'). Cuando la constante de equilibrio se halla por debajo de la unidad, la reacción es endergónica y ΔG°' es positiva. Cuando la constante de equilibrio es mayor que 1, la reacción es exergónica y ΔG°' es negativa.
Tal como ya se ha dicho, la ΔG°' de una reacción define el trabajo disponible en una reacción cuando sustratos y productos están presentes a concentración 1 M. Dicha situación no se da en las células, ya que los compuestos raramente se encuentran a concentración 1M. De ahí que una expresión relacionada con las concentraciones intracelulares reales de sustratos y productos pueda proporcionar datos sobre el trabajo disponible en una reacción. La expresión para obtener ΔG a cualquier concentración de sustrato o producto incluye la variación de energía libre para que una concentración 1 M de sustrato y de producto alcancen el equilibrio (ΔG°') y la variación de energía para alcanzar una concentración 1 M de sustratos y productos:

ENERGÍA LIBRE Y LA CONSTANTE DE EQUILIBRIO DE LOS SISTEMAS BIOLÓGICOS. PROCESOS ENDERGÓNICOS Y EXERGÓNICOS.

La función o propósito de estos procesos bioquímicos que se llevan a cabo en cada célula animal es la de transformar la energía de las sustancias nutricias a una forma biológicamente utilizable. Durante los procesos metabólicos se libera energía para el trabajo biológico de las células corporales. En adición, en estas reacciones, se utiliza o absorbe energía para finalidades plásticas (de construcción).
Podemos, entonces, clasificar las reacciones bioquímicas en dos tipos, a saber, endergónicas y exergónicas.
LAS REACCIONES ENDERGÓNICAS
Se manifiestan durante los procesos anabólicos; de manera que, requieren que se le añada energía a los reactivos (sustratos o combustibles metabólicos), se le suma energía (contiene más energía libre que los reactivos).
LAS REACCIONES EXERGÓNICAS
Se libera energía como resultado de los procesos químicos (ejemplo., el catabolismo de macromoléculas).
La energía libre se encuentra en un estado organizado, disponible para trabajo biológico útil. También se encuentra disponible para encausar las reacciones endergónicas. Esto quiere decir que ambos tipos de reacciones (endergónica y exergónicas) trabajan en forma acoplada, una libera energía, mientras que la otra utiliza esa energía para otros tipos de reacciones (de tipo anabólica). Los productos finales de las reacciones exergónicas sirven de precursores para resintetizar los reactivos (junto con la energía libre) mediante las reacciones endergónicas.
A base de lo previamente discutido, decimos que ocurren reacciones acopladas cuando la energía libre de una reacción (exergónica) es utilizada para conducir/dirigir una segunda reacción (endergónica). Fraseado de otra forma, las reacciones acopladas representan reacciones liberadoras de energía acopladas a reacciones que requieren energía.
BIOMOLÉCULAS DE ALTA ENERGÍA (ATP, FOSFOENOLPIRUVATO, ETC.).
Los compuestos de alta energía se caracterizan por uno o más enlaces (químicos) de alta energía que liberan un gran volumen de energía libre a través del catabolismo. Los enlaces de alta energía tienen este nombre porque almacenan mayor cantidad de energía que los enlaces químicos ordinarios (poseen cantidades relativamente grandes de energía). Estos enlaces químicos se encuentran en los reactivos. Además, se degradan con facilidad. La tilde o enlace ondulante (~) representa simbólicamente el enlace de alta energía, que no es otra cosa que un enlace de tipo éster entre los residuos de ácido fosfórico y ciertos compuestos orgánicos. La energía libre (como resultado de una reacción exergónica) representa el trabajo útil máximo que puede ser obtenido de una reacción química. Debido a que la energía para la formación del enlace en estos fosfatos es particularmente alta, se liberan cantidades relativamente grandes de energía (10-12 kcal/mol) cuando se hidroliza (rompe o cataboliza) el enlace. Los compuestos que contienen tales enlaces se denominan fosfatos macroérgicos. La energía liberada cuando se rompe el enlace de alta energía entre los fosfatos que componen una molécula de alta energía (ejemplo ATP) es transferida a otras moléculas que la utilizan directamente, o a otras moléculas que la almacenan como fosfato de creatina o fosfocreatina (CP o CrP). La CP es otro compuesto macroérgico que se encuentra almacenado en el músculo esquelético. La formación de enlaces de alta energía requiere el ingreso o entrada de energía.
Otro grupo de compuestos de alta energía son los tioésteres, y los derivados de acilo de los mercaptanos. La coenzima A (co-A) es un mercaptano ampliamente distribuido que contiene adenina, ribosa, acido pantoténico y tioetanolamina.
ADENOSINA DE TRIFOSFATO (ATP): Descripción General e Importancia
La adenosina de trifosfato (ATP) es uno de los compuestos de alta energía más importantes, puesto que proporciona directamente energía a las reacciones que la requieren en todas las células del organismo. Este compuesto se produce en las células al utilizar los nutrientes que provienen de las plantas y animales. El ATP representa el almacén de energía del cuerpo. Por hidrólisis (catabolismo), el ATP se descompone hasta adenosina de difosfato (ADP), liberando energía directamente para diferentes funciones vitales del cuerpo, tales como la contracción muscular, transporte activo, digestión, secreción glandular, síntesis de compuestos químicos, reparación de tejidos, circulación, transmisión nerviosa, entre otras.
Formación/Síntesis de la Molécula de ATP
Mediante la utilización de energía (reacción endergónica) un fosfato inorgánico (Pi) libre se une a una molécula de adenosina de difosfato (ADP) para poder formar una molécula de adenosina de trifosfato (ATP). Esta reacción se puede expresar como: Pi + ADP ATP
Adenosina de Trifosfato (ATP) y Compuestos Afines: Estructura y Propiedades
Hemos mencionado que las células podían sintetizar el ATP a partir de hidratos de carbono, grasas y proteínas. Además, se ha señalado que el ATP, a su vez, representa una fuente inmediata de energía para las diversas funciones celulares. Durante la degradación del compuesto ATP, se libera energía útil para trabajo biológico (ejemplo contracción muscular, transmisión nerviosa, secreción de hormonas, entre otras), transformándose el ATP en adenosina de trifosfato (ADP). El ADP vuelve a transformarse en ATP en virtud de la energía suministrada mediante el catabolismo de los combustibles energéticos ( hidratos de carbono, grasas y proteínas) y de la fosfocreatina (PC). El ATP pertenece a una serie de compuestos orgánicos fosforilados que sirve de reserva energética y distribuyen energía en las células. Esta energía se transfiere con facilidad de un compuesto a otro en presencia de la correspondiente enzima. Estos compuestos fosforilados se distinguen unos de otros por el número de grupos de fosfato y el tipo de enlace fosfato en el resto de la molécula. Son todos nucleótidos, compuestos constituidos de una base nitrogenada (adenina), un azúcar de cinco-carbonos (ribosa), y uno o más grupos de fosfato.
Monofosfato de adenosina (AMP). Posee un grupo fosfato, unido por un enlace éster en posicion 5' a la molécula de ribosa. No representa un enlace de alta energía.
Difosfato de adenosina (ADP). Representa un nucleótido formado por dos grupos fosfatos, el segundo unido al enlace anhídrido con el grupo fosfato 5' de AMP. Este segundo enlace es el fosfato de alta energía.
Trifosfato de adenosina (ATP). Es un nucleótido constituido mediante tres grupos fosfatos. Posee un tercer grupo de fosfato en un enlace lineal (anhídrido), el cual proporciona dos enlaces ricos en energía y los dos últimos grupos de fosfatos representan enlaces de alta energía (almacenan un alto nivel de energía química potencial). Posee un gran complejo de moléculas, llamada adenosina. En la estructura de la adenosina se observa una porción conocida como adenina y otra llamada ribosa. Cuando se rompe el enlace terminal del fosfato, se emite energía (alrededor de 7 a 12 kcal por cada mol de ATP). lo cual permite que la célula realice trabajo biológico. Los subproductos finales del desdoblamiento de una molécula de ATP son adenosina de difosfato (ADP) y un fosfato inorgánico (Pi).
Monofosfato Ciclico de adenosina (AMP ciclico o cAMP). Se deriva del ATP, pero posee su único grupo fosfato esterificado en un ciclo a través de las condensaciones de dos grupos hidroxilo en la misma molécula. Esta molécula no se vincula con la transferencia de energía pero representa un "segundo mensajero" de gran importancia entre una hormona y sus efectos sobre sistemas enzimáticos.
Hidrolisis o Desdoblamiento del ATP
Cuando el ATP es enzimáticamente hidrolizado, i.e., se degrada le enlace químico que almacena energía entre ADP y Pi, el grupo fosfato terminal es transferido a agua, con liberación de ADP y fosfato inorgánico (Pi). La energía libre derivada (biológicamente útil) de esta reacción puede ser acoplada con reacciones que requieren energía (ATP + H2O ADP + Pi + energía). Las enzimas que catalizan esta reacción de descomposición son trifosfatasas de adenosina, o ATP ases. Las enzimas que transfieren el grupo fosfato desde ATP a otro substrato son cinasas. Esta reacción se puede resumir como sigue:
ATP ase
ATP = ADP + Pi + Energía
(Reactivo) = (Productos) + (Energía Libre)
El ATP puede ser enzimáticamente hidrolizado y ambos enlaces fosfatos ricos en energía eliminados para producir AMP (ATP + H2O AMP + Pi + energía).
El ATP puede ser enzimáticamente hidrolizado a cAMP bajo la influencia de la enzima ciclasa de adenilo (ATP + H2O cAMP + Pi + energía).
Trifosfato de Adenosina y Contracción Muscular
 El ATP representa la fuente de energía inmediata para la contracción de los músculos esqueléticos activos durante el ejercicio. La miosina, una de las proteínas contráctiles importantes de la fibra muscular, cataliza el paso de trifosfato de adenosina (ATP) a difosfato de adenosina (ATP), y la consiguiente liberación de energía.
Sistema ATP-ADP y su Función en el Metabolismo
La ruptura del último enlace de energía entre los grupos de fosfatos en la molécula de ATP resulta en un fosfato libre (Pi), una molécula de adenosina de trifosfato (ADP) y energía libre. Esta energía se emplea en los procesos anabólicos del metabolismo celular. El Pi y el ADP utilizan la energía liberada mediante el catabolismo para reunirse y resintetizar el compuesto de ATP. Este ciclo se conoce como el sistema de ATP-ADP.
Las células generan ATP mediante tres métodos:
El sistema ATP-PC
El sistema del Acido Láctico
El sistema Oxidativo
Dentro de los diferentes sistemas energéticos tenemos:
SISTEMA ATP-PC: El ATP se forma rápidamente a través de otro componente energético que también está almacenado en el músculo y se denominada fosfocreatina o PC (llamada también fosfato de creatina). A diferencia del ATP, la energía liberada por la descomposición del PC no se usa directamente para realizar trabajo celular. En vez de esto, reconstruye el ATP para mantener un suministro relativamente constante.
La liberación de energía por parte del PC es facilitada por la enzima creatinkinasa (CK), que actúa sobre el PC para separar el Pi de la creatina. La energía liberada puede usarse entonces para unir Pi a una molécula de ADP, formando ATP. En la figura N° 03, se representa este proceso. Con este sistema, cuando la energía es liberada por el ATP mediante la división de un grupo fosfato, nuestras células pueden evitar el agotamiento del ATP reduciendo PC, proporcionando energía para formar más ATP.
Este proceso es rápido y puede llevarse a cabo sin ninguna estructura especial dentro de la célula. Aunque puede ocurrir en presencia del oxígeno, este proceso no lo requiere, por lo cual se dice que el sistema ATP-PC es anaeróbico.
Durante los primeros pocos segundos de actividad muscular intensa, como puede ser el sprint, el ATP se mantiene a un nivel relativamente uniforme, pero el nivel de PC declina de forma constante cuando se usa el compuesto para reponer el ATP agotado. Cuando se llega al agotamiento, no obstante, tanto el nivel de ATP como el de PC es muy bajo, y no pueden proporcionar energía para más contracciones y relajaciones.
Los esfuerzos que caracterizan este sistema de producción de energía son los que se ejecutan a máxima intensidad en un período muy corto (10 segundos o menos). También se denomina inmediato. Este sistema es de gran valor en distancias cortas.
Sin embargo, es necesario tener en cuenta que en los músculos sólo se pueden almacenar pequeñas cantidades de ATP y PC, entre ambos compuestos en su conjunto, si la intensidad de trabajo es muy grande, el esfuerzo sólo podría mantenerse durante un tiempo no superior a 30 segundos, ya que las fuentes energéticas quedarían agotadas. Más allá de este punto, los músculos deben depender de otros procesos para la formación de ATP: la combustión de ácido láctico y oxidativa de combustibles.
PRODUCCIÓN DE ÁCIDO LÁCTICO: Este sistema es conocido como glucólisis anaeróbica. El término "glucólisis" se refiere a la degradación del azúcar. En este sistema, la descomposición del azúcar ( hidratos de carbono, una de las sustancias alimenticias) provee la energía necesaria con la cual se elabora el ATP, cuando el az car sólo está parcialmente descompuesto, uno de los productos finales es el ácido láctico (de ahí el nombre de "sistema del ácido láctico).
La glucosa es el 99% de la cantidad total de azúcares que circulan por la sangre. La glucosa de la sangre procede de la digestión de los hidratos de carbono y de la descomposición del glucógeno hepático. El glucógeno es sintetizado a partir de la glucosa por un proceso llamado glucogénesis. Se almacena en el hígado o en los músculos hasta que se necesita. En este momento, el glucógeno se descompone en glucosa - 1 - fosfato a través del proceso de la glucogenólisis.
Antes de que la glucosa o el glucógeno puedan usarse para generar energía, deben convertirse en un compuesto llamado glucosa-6-fosfato. La conversión de una molécula de glucosa requiere una molécula de ATP. En la conversión del glucógeno, se forma glucosa-6-fosfato a partir de glucosa-1-fosfato sin este gasto de energía. La glucólisis comienza una vez se ha formado la glucosa-6-fosfato.
La glucólisis produce al final el ácido pirúvico. Este proceso no requiere oxígeno, pero el uso de oxígeno determina el destino del ácido pirúvico formado por la glucólisis.
Al referirnos al sistema glucolítico nos estamos refiriendo a los procesos de glucólisis cuando ocurre sin la intervención del oxígeno. En este caso, un ácido llamado pirúvico se convierte en ácido láctico.
La glucólisis, que es mucho más compleja que el sistema ATP-PC, requiere 12 reacciones enzimáticas para la descomposición de glucógeno en ácido láctico. Todas estas enzimas operan dentro del citoplasma de las células.
La ganancia neta de este proceso es de 3 moles de ATP formado por cada molécula de glucógeno descompuesto. Si se usa glucosa en lugar de glucógeno, el beneficio es de sólo 2 moles de ATP porque se usa 1 mol para la conversión de glucosa en glucosa-6-fosfato.
Este sistema de energía no produce grandes cantidades de ATP. A pesar de esta limitación, las acciones combinadas de los sistemas ATP-PC y glucolítico permiten a los músculos generar fuerza incluso cuando el aporte de oxígeno es limitado. Estos dos sistemas predominan durante los primeros minutos de ejercicio de intensidad elevada.
Otra importante limitación de la glucólisis anaeróbica es que ocasiona una acumulación de ácido láctico en los músculos y en los fluidos corporales.
La energía que se produce a través del metabolismo anaeróbico láctico requiere esfuerzos de gran intensidad y de una duración de uno a tres minutos. Por otro lado, se ha comprobado que el entrenamiento de distancias largas disminuye ligeramente la acción de las enzimas anaeróbicas en el músculo.
Una buena dieta de hidratos de carbono compuestos (papas, frutas, cereales, harinas no refinadas, etc.) facilitará un mejor almacenamiento de glucógeno en el músculo. Los carbohidratos sencillos como la miel, el azúcar, las bebidas gaseosas y las harinas refinadas deben evitarse. Los entrenadores que aconsejan a sus DEPORTISTAS la eliminación en su dieta de todo tipo de hidratos de carbono con el fin de mantener el peso, están privando a éstos de una de las principales fuentes de energía disponible.
El ritmo de utilización de energía de una fibra muscular durante el ejercicio puede ser hasta 200 veces superior al ritmo de uso de energía en reposo. Los sistemas ATP-PC y glucolítico no pueden, por sí solos, satisfacer todas las necesidades de energía. Sin otro sistema de energía, nuestra capacidad para realizar ejercicios puede quedar limitada a unos pocos minutos.
SISTEMA OXIDATIVO: El mismo nombre lo dice, dentro de este sistema entra a tallar el oxígeno, existe la descomposición completa del glucógeno en dióxido de carbono (CO2) y agua (H2O), los cuales producen una cantidad de energía suficiente para elaborar una gran cantidad de moles de ATP.
El sistema final de producción de energía celular es el sistema oxidativo. Éste es el más complejo de los tres sistemas energéticos, El proceso mediante el cual el cuerpo descompone combustibles con la ayuda de oxígeno para generar energía se llama respiración celular.
Dado que se emplea oxígeno, éste es un proceso aeróbico. Esta producción oxidativa de ATP se produce dentro de organismos especiales de la célula: las mitocondrias. En los músculos, son adyacentes a las miofibrillas y se hallan también distribuidas por el sarcoplasma.
Los músculos necesitan un aporte constante de energía para producir continuamente la fuerza necesaria durante las actividades de larga duración. A diferencia de la producción anaeróbica de ATP, el sistema oxidativo produce una tremenda cantidad de energía, por lo que el metabolismo aeróbico es el método principal de producción de energía durante las pruebas de resistencia. Esto impone considerables demandas a la capacidad del cuerpo para liberar oxígeno es los músculos activos.

El ciclo Glicolítico Es el ciclo metabólico mas difundido en la naturaleza, también se lo conoce como ciclo de Embden-Meyerhof. Se lo encuentra en los cinco reinos. Muchos organismos obtienen su energía únicamente por la utilización de este ciclo. El mismo esta "manejado" por 11 enzimas que se encuentran en el citoplasma de la célula pero no en las mitocondrias.
El ciclo se puede dividir en tres etapas:
FASE DE PREPARACIÓN (FASE DE 6-CARBONOS); se agregan dos grupos fosfatos provenientes del ATP, gasto neto = 2 ~P (o sea dos uniones de alta energía), luego la molécula se divide en dos moléculas de tres carbonos: el gliceraldehido-3-fosfato y el fosfato de dihidroxiacetona.
FASE DE OXIDACIÓN (PRODUCCIÓN DE ENERGÍA): El gliceraldehido-3-fosfato se oxida, liberando ~ 100 kcal. Parte de la energía producida es temporariamente guardada como NADH (reducido). Parte es usada para agregar un fosfato inorgánico a la molécula de 3 carbonos para dar origen al ácido 1-3 difosfoglicérico . El resto de la energía se libera como calor.
FASE DE "COSECHA" DE ENERGÍA: Posteriormente un fosfato (configurado en un estado de alta energía) es cedido al ADP (adenosín difosfato) para formar ATP. Esto se conoce como fosforilación a nivel de sustrato. Una reacción similar ocurre con el fosfoenolpirúvico.
La formación de ATP sucede por lo tanto, dos veces por cada molécula de tres carbonos. Dado que una glucosa produce dos moléculas de tres carbonos la "cosecha" total, en esta etapa, es de 4 ATP. La molécula de tres carbonos resultante al final de este ciclo es el ácido pirúvico o piruvato.
La glucosa se fosforila nada más entrar en la célula a expensas del ATP y se convierte en glucosa-6-P. Si el P procede del ATP la reacción la cataliza una quinasa que como puede actuar sobre otras hexosas (aunque tiene mayor afinidad por la glucosa) recibe el nombre de hexoquinasa. También se puede fosforilar por otro enzima que no intervenga en la cadena glicolítica. El específico de la glucosa es la glucoquinasa. Tiene una afinidad por la glucosa menor que la quinasa (Km más grande). Sólo actúa cuando la concentración de glucosa es muy alta. El paso de glucosa a G6P tiene D G' 2 piruvatos + 2 ATP + 2 (NADH + H+)
Nota: la energía total que se puede obtener de la glucosa por oxidación aeróbica es = 688 kcal/mol.
La energía total acumulada en: 2 ATP = 2 x 7.3 = 14.6 kcal/mol
Esto es un ~ 2% de rendimiento, si se tiene en cuenta la posibilidad de oxidar completamente la glucosa, es decir que el 98% de la energía potencialmente disponible no es usada por la célula.

CICLO DE LOS ÁCIDOS TRICARBOXÍLICOS: Este ciclo, también conocido como CICLO DE KREBS tiene esencialmente la función de metabolizar el piruvato derivado de la glicólisis, amén de ser un nodo clave del metabolismo general. Las enzimas del ciclo de los ácidos tricarboxílicos (Krebs) están localizadas en la matriz de la mitocondria (unas pocas de estas enzimas estan la membrana interna de la mitocondria).
Nótese que las enzimas de la glicólisis se encuentran todas en el citoplasma, no en la mitocondria
Formación de acetil-CoA
Oxidación del piruvato (3-C) + NAD+ -------> Acetil-CoA (2-C) + CO2 + NADH
Nota: La Acetil-CoA puede también producirse a partir de lípidos ( por beta oxidación) o del metabolismo de ciertos aminoácido. -- su formación es un nodo importante del metabolismo central.
Balance del Ciclo de los Ácidos Tricarboxílicos
Para empezar el ciclo: Acetil-CoA (2-C) + oxalacetato (4-C) -------> + ácido cítrico (6-C, tres grupos ácidos)
Etapas siguientes:
Isomerización del citrato a isocitrato (6-C, tres grupos ácidos)
Oxidación -------> alfa-cetoglutárico (5-C) + CO2 + NADH
Oxidación -------> succinil-CoA (4-C) + CO2 + NADH
Fosforilación a nivel de sustrato succinil-CoA (4-C) + GDP -------> succinato (4-C) + GTP
(Note: GTP con ADP se puede interconvertir en ATP)
La oxidación -------> fumarato (4-C) + FADH2
Convierte el fumarato en maleato, una nueva oxidación -------> oxalacetato (4-C) + NADH
Balance de un ciclo: Acetil-CoA (2-C) + 3 NAD+ + FAD -------> 2 CO2 + 3NADH + FADH2 + ATP
Balance para una molécula de glucosa que se convierte en 2 piruvatos, luego en 2 Acetil-CoA y luego a CO2 en la vía el ciclo de los ácidos tricarboxílicos, con todo el NADH y el FADH convertidos en ATP por la respiración:
1 glucosa + 38 ADP + 38 Pi -------> 6 CO2 + 38 ATP
Note: 2 de los NADH son formados en el citoplasma durante la glicólisis. Para ser transportados a la matriz mitocondrial para ser posteriormente oxidado por la cadena transportadora de electrones, tienen que pasar por medio de transporte activo al interior de la mitocondria, Esto "cuesta" 1 ATP per NADH. Por lo tanto el balance final resulta en 36 ATP por glucosa y no 38 ATP.
Sencillo resumen del metabolismo : El ciclo de los ácidos tricarboxílicos completa la oxidación del carbono del piruvato a su forma más oxidada (CO2); los electrones originalmente en los enlaces C-H pasan por los portadores NADH y FADH para ser usados en la respiración.
La eficiencia de la respiración llega casi al 40% de la energía presente inicialmente en la molécula de glucosa, y es conservada en forma de ATP; el resto se libera como calor
Degradación de la glucosa por proceso llamado glicólisis en el cual la glucosa de 6 C da lugar a 2 piruvatos de 3 C, formando durante esta reacción NADH. El piruvato para degradarse se descarboxila dando 2 de CO2 y 2 de HAc, que se une siempre al acetil-CoA. Se forma NADH. Para degradar el acetil-CoA entra en el ciclo de los ácidos tricarboxílicos (del ácido cítrico o de Krebs).
Cada molécula:
glicolisis 2co2
glucosa acetil-CoA Krebs
NADH 2x2 CO2
H2O NADH FADH2
O2
El acetil-CoA se degrada a 2 de CO2. Acoplado al ciclo se crea mucho NADH y algo de FADH2 que ceden los electrones al O2 formando H2O. En las mitocondrias esta cesión se hace en etapas para liberar porciones de energía.
Si el aceptor final es el O2 se trata de respiración aerobia y si es distinto anaerobia. El aceptor final puede ser S que se transforma en SH2 (bacterias del azufre) o el CO2 que pasa a CH4 (bacterias metano génicas).
Fermentación láctica.- Transforman el piruvato en ácido láctico.
NADH NAD+ piruvato (CH3)-(C=O)-(COO-) ácido láctico (CH3)-(CHOH)-(COO-) lactato deshidrogenasa
Puede ir en los 2 sentidos según tengamos NAD+ ó NADH.
Balance neto: glucosa + 2 ADP + 2Pi à 2 lactato + 2 ATP
Se obtiene una pequeña parte de la energía de la glucosa porque no se degrada completamente. El proceso es rentable porque se obtienen 2 ATP sin O2 y porque se puede recuperar el lactato sintetizando glucosa. Fermentación láctica en el citosol por fosforilación a nivel de sustrato. Los organismos aerobios la utilizan cuando escasea el O2 y no llega lo suficientemente rápido para reoxidar los cofactores.
D G' = -46 Kcal/mol
Fermentación alcohólica.-Primero el piruvato se descarboxila quedando acetaldehído. Se necesita cofactor porque actúa una carboxilasa, puede ser la TPP (tiamina pirofosfato). Luego se transforma en etanol regenerando NAD+.
CO2 NADH NAD+
piruvato (CH3)-(C=O)-(COO-) acetaldehído (CH3)-(COH) (CH3 )-(CH2OH)
piruvato descarboxilasa alcohol deshidrogenasa (etanol)
Balance: glucosa + 2 ADP + 2Pi à 2 CO2 + 2 etanol + 2 ATP
Transformación del piruvato en acetil-CoA.
CO2 NADH
piruvato (CH3)-(C=O)-(COO-) CH3-CO-SCoA
piruvato deshidrogenasa
Ocurre una reacción de descarboxilación oxidativa, los e- recogidos por el cofator hacen que pase a NADH (habrá que regenerarlo. La piruvato deshidrogenasa en los eucariotas está en la mitocondria. El piruvato de la glicolisis ocurre en el citosol, si hay O2 entra en la mitocondria por medio de un transportador específico y el acetil-CoA se libera dentro.
PIRUVATO DESHIDROGENASA. Complejo formado por 3 enzimas distintos. Muchas cadenas polipeptídicas (60-80). 3 actividades distintas.
E1 es la piruvato deshidrogenasa, E2 es la dihidrolipoil transacetilasa y E3 es la dihidrolipoil deshidrogenasa. Necesitan 5 cofactores distintos: TPP (E1), HSCoA, NAD+, FAD (E3 depende de FAD). El cofactor de E2, el ácido lipoico, se une covalentemente a la proteína formando un enlace amida por lo que cuando forma parte de la proteína se le llama lipoamida. Además hay 2 enzimas reguladores. La piruvato deshidrogenasa es igual a otro que participa en Krebs pero el sustrato es distinto, el a -oxoglutarato (intermediario en Krebs):
CH2 - COO- CO2 NADH CH2 - COO-
CH2 a -oxoglutarato deshidrogenasa CH2
CO - COO- CO-SCoA
oxoácido a .oxoglutarato succinil CoA
igual al del piruvato igual a piruvato deshidrogenasa
Balance global de la oxidación total de la glucosa:
glucolisis mitocondria 2co2 2 CO2
glucosa 2piruvato acetil-CoA C.A.C. 2 CO2
2 ATP 2 NADH (1) 2 NADH
2x3 NADH à 18 ATP
Se regenera en la cadena de transporte electrónico 2x FADH2 à 4 ATP (2x2)
1 GTP = 1 ATP à 2 ATP (2x1)
2x3 = 6ATP Total 24 ATP de Krebs
No puede entrar en la mitocondria, manda sólo los e- por medio de una lanzadera
Total ATP = 24 (Krebs) + 6 (piruvato deshidrogenasa) + 4 (NADH citosol) + 2 (glicolisis a nivel de sustrato) = 36 ATP
Lanzadera del glicerolfosfato.- El NADH cede e- al glicerolfosfato que atraviesa la membrana externa. En la interna un enzima lo convierte en PDHA. El cofactor es el FAD que al recoger los e- pasa a FADH2. Así los e- que estaban en forma de NAD en el exterior pasan al interior en forma de fadh2. Se obtienen 2 ATP porque FADH2 cede los e- al CoQ (potencial de unión más pequeño). Se produce un gasto de ATP al meter NADH en la mitocondria por lo que al final se obtienen 4 ATP por fosforilación oxidativa.
Otra lanzadera obtiene 3 ATP por cada NADH. Como no implica gasto de energía igual mete NADH que lo saca. Sólo en el corazón.
Gluconeogénesis.- Síntesis de glucosa a partir de precursores no hidratos de carbono. Se puede a partir de CO2 (fotosintéticos) o a partir de restos de 2 (sólo células que tengan el ciclo del glioxilato) ó 3 carbonos. Proceso inverso a la glicólisis. Principales precursores: lactato, glicerol de los lípidos (lípidos son glicerol más ácido graso, no convertibles en hidratos de carbono) y aminoácidos glucogénicos. La glucosa se sintetiza porque se usa como fuente de energía y porque el esqueleto carbonado sirve para construir cosas como ribosas. Hay reservas de glucosa en forma de glucógeno para la energía. Hay células muy selectivas en cuanto al sustrato energético como las cerebrales que sólo admiten glucosa. Si falla el aporte de glucosa se sintetiza para uso de éstas células. La reserva es sólo para 1 día, luego se degradan proteínas.
La gluconeogénesis tiene lugar en el citosol igual que la glicólisis. No son procesos iguales porque en la glicolisis D G'