Enzimas

Instituto Tecnológico Superior de Guasave







Investigación documental de enzimas

Cuarta unidad

BAJO ALARCÒN AARON JOSAFAT

M.C. Francisco Javier Valverde Juárez

BIOQUIMICA DE ALIMENTOS

Grupo: 301 IIA

Ingeniería en Industrias Alimentarias

Contenido
INTRODUCCION 3
1.-ACTIVACION ENZIMATICA 4
Regulación de actividad enzimática 4
2.- INHIBICIÓN ENZIMÁTICA 6
3.- ESPECIFICIDAD ENZIMATICA 8
Tipos especifidad 8
Bibliografía 9




















INTRODUCCION
Las enzimas son biocatalizadores que controlan el transcurso de ciertas reacciones químicas. Aparecen en todos los organismos y allí catalizan, entre otras reacciones los procesos metabólicos. Por esa razón nuestros alimentos también contienen enzimas, cuyos efectos y propiedades deben ser conocidos por los químicos de alimentos. Por un lado se pude aprovechar la efectividad de las enzimas para crear alimentos (por ej. Vinagre, alcohol, levadura), pero, por otro lado, cabe decir que estas pueden descomponer alimentos (por ej. Ablandamiento de las patatas almacenadas, de las peras que adquieren una estructura pastosa y saponificación de las grasas), y de ahí que su actividad tenga que ser controlada para el buen aprovechamiento y la conservación de los alimentos.
El nombre "enzima" proviene de en zyma (en fermento), y fue asignado en 1897 por Buchner, cuando este observó que el sumo de levadura filtrado, y no solo la levadura en si, provocaba la fermentación alcohólica. Las enzimas son básicamente proteínas, que a menudo contienen "coenzimas" como grupos "prostético" (añadidos), que son responsables de la efectividad de las primeras. Un ejemplo de esto son las vitaminas B1, B2, B6 y el acido nicotínico. Además a menudo las enzimas unen iones inorgánicos a modo de activadores (por ej., Ca², Mg², Co², Cu², Zn², Cl). La estructura proteica asegura a la enzima su mayor o menor grado de especifidad, la cual, entre otros, abarca especialmente la estructura molecular del sustrato y también se refiere a su estructura espacial.




1.-ACTIVACION ENZIMATICA
Las enzimas realizan su trabajo a temperaturas moderadas y son bastante específicas en las reacciones que catalizan cada una de ellas. La diferencia entre los catalizadores inorgánicos y las enzimas está relacionada directamente con sus estructuras. A diferencia de los catalizadores inorgánicos, cada clase de molécula enzimática contiene una superficie de unión de forma enrevesada y única denominada lugar Los sustratos se unen al lugar activo de las enzimas, que habitualmente es una pequeña hendidura o grieta en una molécula proteica grande. Sin embargo, el lugar activo no es sólo el lugar de unión. Varias de las cadenas laterales de los aminoácidos que se encuentran en el lugar activo participan activamente en el proceso catalítico.
Regulación de actividad enzimática
Además presentan otros sitios llamados sitios regulatorios o sitio alosterio, que sirve para regular la actividad de la enzima a través de la modificación del sitio activo; a este sitio entran moléculas que pueden regular positiva (estimular) o negativamente (inhibir) la actividad enzimática.

Un regulador positivo: cuando se une la molécula reguladora al sitio regulatorio, entonces se produce un cambio de conformación del sitio activo, lo que permite la formación del complejo enzima sustrato.
Un regulador negativo: cambia la conformación a fin con el sustrato, lo que impide que se forme el complejo enzima sustrato.

No todas las enzimas son tan regulables. En esto hay que tener en cuenta un efecto de economía importante. La mayoría de los efectos biológicos dependen de reacciones múltiples, cascadas o secuencias de reacciones; cada una de estas etapas es catalizada por una enzima (se habla de una batería de enzimas). No hay necesidad de regular negativamente todas las enzimas de una cadena de reacciones, basta con que se regule una (economía) y todo el proceso se afectará.

Los reguladores: son de muy variada naturaleza y pueden ser reguladores externos o internos.
Externo: por ejemplo, la propia glucosa puede ser un regulador para que se activen ciertos mecanismos que tienen que ver con el metabolismo de la glucosa.
Internos: Se puede dar que la formación de exceso de ATP regule negativamente alguna de las enzimas de la glicolisis, así se inhibe todo el fenómeno. Si el organismo fabrica harto ATP y este se gasta, se forma mucho ADP, el que se transforma en un regulador positivo de una de las enzimas y se activa nuevamente la degradación de la glucosa. Así una enzima tendría un sitio que le permite estimular su actividad y otra que lo inhibe.
Si se quiere verificar si una enzima está hay que colocarle harto sustrato (no suficiente), para así medir la concentración de enzimas. Harto significa garantizar que por un tiempo determinado todas las moléculas de enzimas tengan sustrato.
Las reacciones enzimáticas se producen normalmente a partir de tres pasos:
Formación de un complejo enzima-sustrato.
Reacción.
Liberación del sustrato modificado
La actividad de una enzima se puede expresar con la cantidad de moléculas de sustrato transformadas en un minuto en una molécula enzimática ("numero de recambio por minuto"). La cinética de simples, catalizadas enzimáticamente, se puede expresar a partir de la ecuación de Michaelis-Menten:







2.- INHIBICIÓN ENZIMÁTICA
La actividad de las enzimas puede inhibirse. Las moléculas que reducen la actividad de una enzima, denominadas inhibidores, incluyen muchos fármacos, antibióticos, conservantes alimentarios y venenos. Las investigaciones de la inhibición enzimática y de los inhibidores llevada a cabo por los bioquímicos son importantes por varias razones. En primer lugar, y la razón más importante, en los seres vivos la inhibición enzimática es un medio importante para regular las rutas metabólicas.
Habitualmente, para modular las velocidades de las reacciones enzimáticas específicas se emplean pequeñas biomoléculas, de forma que se satisfagan las necesidades del organismo. En segundo lugar, numerosos tratamientos clínicos se fundamentan en la inhibición enzimática. Por ejemplo, muchos antibióticos y fármacos reducen o eliminan la actividad de enzimas específicas. Actualmente, el tratamiento más eficaz contra el SIDA utiliza varios fármacos que incluyen inhibidores de proteasas, moléculas que incapacitan a una enzima vírica que se requiere para formar virus nuevos. Finalmente, las investigaciones de la inhibición enzimática han permitido a los bioquímicos diseñar técnicas que se utilizan para demostrar la arquitectura física y química, así como las propiedades funcionales de las enzimas.

Inhibición reversible: pueden inhibidores competitivos, los que se unen a la enzima ingresando en el sitio activo, impidiendo así su enlace con el sustrato. Los inhibidores no competitivos se unen a la enzima en un lugar diferente al sitio activo cambiando la forma de la proteína y por lo tanto la forma del sitio activo. Sus efectos son reversibles.

Inhibición irreversible: hay inhibidores que se unen covalentemente al sitio activo de una enzima, esta unión es permanente e inactiva a la enzima destruyendo su capacidad de unirse al sustrato. Ej.: el DIPF reacciona con el aminoácido serina del sitio activo de la enzima acetilcolinesterasa, inhibiéndola irreversiblemente. Esta enzima participa en el mecanismo de propagación de los impulsos nerviosos. El DIPF es conocido como gas nervioso, algunos ej. Son la SARINA (usado en el ataque terrorista en un subte en Tokio en 1995) y el MALATION (insecticida).

Con frecuencia, el sustrato y el inhibidor compiten por el mismo lugar en la enzima.
La concentración del complejo El depende de la concentración del inhibidor libre y
de la constante de disociación K,
Debido a que el complejo El se disocia fácilmente, la enzima está disponible de nuevo para unir al sustrato. La actividad de la enzima disminuye debido a que no se produce una reacción productiva durante el tiempo limitado que existe el complejo El.
El efecto de un inhibidor competitivo sobre la actividad puede invertirse aumentando la concentración de sustrato. A [S] elevadas, todos los lugares activos están llenos de sustrato y la velocidad de reacción alcanza el valor que se observa sin un inhibidor.
Las sustancias que se comportan como inhibidores competitivos, es decir, que reducen la afinidad aparente de una enzima por el sustrato, suelen tener una estructura semejante a la del sustrato.

En la inhibición acompetitiva, el inhibidor sólo se une al complejo enzima-sustrato, y no a la enzima libre:


La constante de disociación para el paso de unión de un inhibidor acompetitivo a
una enzima es:

La adición de más sustrato a la reacción da lugar a un aumento de la velocidad de reacción, pero no hasta el grado que se observa en las reacciones sin inhibir. La inhibición acompetitiva suele observarse en las reacciones en las que las enzimas unen más de un sustrato.
En algunas reacciones catalizadas por enzimas el inhibidor puede unirse tanto a la enzima como al complejo enzima-sustrato:


La inhibición competitiva, acompetitiva y no competitiva puede diferenciarse fácilmente con representaciones dobles inversas. En dos conjuntos de determinaciones de la velocidad, la concentración de la enzima se mantiene constante. En el primer experimento, se establece la velocidad de la enzima sin inhibir. En el segundo experimento, se incluye una cantidad constante de inhibidor en cada análisis enzimático. La Figura 6.11 detalla los diferentes efectos que tienen los inhibidores sobre la actividad enzimática. La inhibición competitiva aumenta la Km de la enzima y mantiene la Vmáx inalterada. (Esto se demuestra en las representaciones dobles inversas como un desplazamiento de la intersección horizontal.) En la inhibición acompetitiva se modifican ambas Km Y Vmáx' aunque su cociente permanece igual.
En la inhibición no competitiva, disminuye Vmáx (es decir, se desplaza la intersección vertical) y aumenta la Km (la Km no varía en los casos, poco habituales, en los que los valores de la k de unión a E y ES sean los mismos).


3.- ESPECIFICIDAD ENZIMATICA
Las moléculas del sustrato se unen a un sitio particular en la superficie de la enzima, denominada sitio activo, donde tiene lugar la catálisis. La estructura tridimensional de este sitio activo, donde solo puede entrar un determinado sustrato (ni siquiera sus isómeros) es lo que determina la especificidad de las enzimas. El acoplamiento es tal que E. Fisher (1894) enunció: "el sustrato se adapta al centro activo o catalítico de una enzima como una llave a una cerradura". 
Tipos especifidad
Especifidad de enlace: Se refiere a una forma de enlace especial en sustratos de distintos tipos (por ej. Ciertas esterasas pueden disociar de forma general ligados de varios esteres).
Especificidad de grupo: Hace referencia a un enlace especial y a la estructura de una parte de la molécula. Hay maltasas que exigen, además de un enlace α-gucosídico, una molécula de glucosa, pero que no tiene ninguna exigencia por lo que refiere a la otra mitad de la molécula.
Especificidad tipológica: En este punto, la espesifidad va tan lejos que solamente se adaptan sustratos de origen determinado, como por ejemplo aquellos provenientes de tipos de animales especiales.




Bibliografía
Warner Baltes. 2000. Editorial Acribia, S. A. Zaragoza (España). "QUIMICA DE LOS ALIMENTOS". Instituto FÜr Lebensmittelchemie Technische Universitat Berlin.
Trudy Mckee, James R. Mckee. 2003. McGRAW - Hlll INTERAMERICANA. "BIOQUIMICA. La base molecular de la vida". University o( the Sciences in Philadelphia.


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